Биологические функции белка
Оглавление
Введение
1. Строение белков
2. Классификация белков
3. Свойства белков
4. Значение белков
Заключение
Список литературы
Введение
протеин полимер белок каталитический
Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные
(молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные
полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных
амидной (пептидной) связью.
Белки также называют протеинами (от греч. "протоc" - первый,
важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и
иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему
последовательностью расположения аминокислотных остатков. Белок можно
рассматривать как сложный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых
организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые
состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы,
хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты)
из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза,
усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний
Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.
Белки выполняют разнообразные биологические функции: пластическая,
транспортная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная,
регуляторная и другие. Белки, поступающие в организм с животной и растительной
пищей, гидролизуется конечном счете до a-аминокислот. Наш организм устроен так,
что часть a-аминокислот - незаменимые аминокислоты -должна обязательно
содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот
остальные- заменимые аминокислоты организм синтезирует сам - был бы в достатке
азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется
в печени.
Белки выполняют функцию биокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость
и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми
кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков,
являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение. Белок
представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных
звеньев.
Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке
в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в
которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под
воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки,
как альбумин ("яичный белок"), фибрин (белок из крови) и глютен из
зерна Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков пшеницы.
Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул
гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин
"протеин" для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году
шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты
разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей
погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил
первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он
сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5,
которая была названа "протеин", а теория - "теорией
протеина". По мере накопления новых данных о белках теория стала
неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё
считалась общепризнанной.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят
в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул
теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными
элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально
доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными
связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка
и объяснил явление протеолиза.
Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926
года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской
премии) показал, что фермент уреаза является белком. Сложность выделения чистых
белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с
использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом
количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также
пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце
1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей
панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для
многих учёных. Идея о том, что вторичная структура белков - результат
образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом
Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно
предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на
работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов
образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных
взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную
последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки - это
линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров)
цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции
рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов, были получены в 1960-х годах и
с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data
Bank) содержал около 40 000 структур белков.
В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень,
когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное
изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков
отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой.
С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные
рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь
на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная
микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов
больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к
разрешению структур на атомном уровне.
1.
Строение белков
В пространственном строении белков большое значение имеет характер
радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы
аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают
гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные
(образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и
характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные
радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могут
располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют
в образовании водородных связей.
В молекулах белка a-аминокислот связаны между собой пептидными(-CO-NH-)
связями:
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри
полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между
собой дисульфидными (-S-S-)связями, или, как их часто называют, дисульфидными
мостиками.
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и
водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие-особый вид контактов
между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи
имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы
белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их
элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу):
углерода-51-53; кислорода- 21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3;
сера-0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и
другие элементы. Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной,
составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем,
как эти цепи ориентируются. Различают четыре уровня организации белковых
молекул:
Первичная
структура белка
1. Первичной структурой белка - последовательность аминокислотных
остатков в полипептидной цепи.
Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных
цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков.
Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.
Вторичная
структура белка
2. Вторичная структура белка - способ скручивания полипептидной цепи в
пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы - NH - и
карбонильной группы - СО -, которые разделены четырьмя аминокислотными
фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не
всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно
содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали - 0,544 нм.
Третичная
структура белка
3.Третичная структура белка - реальная трехмерная конфигурация
закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в
спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую
активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме
водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По
характеру "упаковки" белковой молекулы различают глобулярные, или
шаровидные, и фибр- илллярные, или нитевидные, белки.
Для глобулярных белков более характерна a-спиральная структура, спирали
изогнуты, "свернуты". Макромолекула имеет сферическую форму. Они
растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.
Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным
белкам. Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не
растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие
функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа
упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки
мускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).
Четвертичная
структура белка
4.Четвертичная структура белка - относится к макромолекулам, в состав
которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между
собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы-
ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула
гемоглобина.
2. Классификация белков
Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные
признаки:
· степень сложности (простые и сложные);
· форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);
· растворимость в отдельных растворителях;
· выполняемая функция.
По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных
остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла
(металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с
липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также
ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины)
или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).
По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько
подгрупп:
Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании,
нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут
служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин
мускульной ткани, молочный альбумин.
Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых
растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин
кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.
Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в
лейкоцитах и красных кровяных шариках.
Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными
свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в
сперматозоидах рыб.
Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их
особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих
белов может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.
Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров
тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся
кератин, коллагены, эластин, фиброин.
Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей,
перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой
Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов
состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных
животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого
кальция), жира и коллагенов.
Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной
ткани.
Протеиды также можно разделить на несколько групп:
Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно
выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем фосфопротеидов
является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным
характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин
растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина
называются казеинатами. При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот
на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание
молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин,
который находится в желтке куриного яйца.
Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они
расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.
Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют
собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее
изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин,
соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой
кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение
гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика
кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью
разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в
организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой
крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в
организме.
Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых
соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений
тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются
в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие
гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д.
Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с
веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и
уксусной кислот.
3. Свойства белков
Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число
положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею
разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко
растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые
к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид
нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков
диаметром всего 5-7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104-107).
Различают несколько химических свойств белка.
.Гидратация.
Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они
проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается.
Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность
отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на
поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-CO-NH-, пептидная
связь), аминные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к
себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая
белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости
растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей
способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг
белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация
белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых
органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению
белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится
заряженной, и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые
растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи,
упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны
сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться,
растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой
концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и
пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из
молекул белка, является цитоплазма- полужидкое содержимое клетки. Сильно
гидратированный студень-сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она
содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков
зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в
хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве,
представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий
зерна крахмала.
. Денатурация белков.
При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического
воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит
изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы,
то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а
следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические
свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется
биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит
агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп,
облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно,
он легче гидролизуется.
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая
денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности
нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов
термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов.
Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного
сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация
белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием,
встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических
реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют
в пищевой и биотехнологии.
Существует также и ренатурация (высаливание) - процесс, обратный
денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно
отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков
денатурация необратима.
Процесс пенообразования - это способность белков образовывать
высококонцентрированные системы "жидкость-газ", называемые пенами.
Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не
только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве
пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила,
зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.
4.Горение.
Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также
некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых
перьев.
.Цветные реакции.
· Ксантопротеиновая-происходит взаимодействие ароматических и
гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой,
сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;
· Биуретовая - происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с
раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами
Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением
фиолетово-синей окраски.;
· при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает
черный осадок, который содержит серу.
.Амфотерные свойства
В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок
реагирует в форме аниона - соединяться с катионом щелочи, образуя соль
альбуминат.
При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:
.Гидролиз белков.
Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно
записать так:
. Значение белков
БЕЛКИ-ФЕРМЕНТЫ.
В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций.
Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или
ускорители реакций,- ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они
белки. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа.
Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются
специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген)
или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или
гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять
от нескольких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход
этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими
веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным. Ферменты
выполняют работу наилучшим образом только при оптимальной температуре
(например, у человека и теплокровных животных при 37°C) и определенной
концентрации ионов водорода в среде. Процесс расщепления или синтеза любого
вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую
операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего
рода биохимический конвейер.
БЕЛКИ-ГОРМОНЫ.
Гормоны- регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов (но не все)
животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон
поджелудочной железы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление
или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза
накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее
захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни,
вызываемой недостатком инсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую
функцию организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в
клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое
вещество-гликоген, и ряд других ферментов.
БЕЛКИ-СРЕДСТВА ЗАЩИТЫ.
На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм
реагирует выработкой специальных защитных белков-антител. Эти белки связываются
с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется
их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает
специальные "антибелки" - антитела. Механизм сопротивления
возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в
крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые захватывают
чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве
случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток. Чтобы предупредить
заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо
вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки
организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое
время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой
организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.
РОЛЬ БЕЛКОВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА.
Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры,
источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без
всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов.
Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без
регулярного поступления белков извне.
Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или
углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но
прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к
серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается
смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и
жирами.
Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить
сохранение его здоровья и работоспособности? "Коэффициент
изнашивания" у взрослого человека составляет около 23 граммов белка. Но
азотистое равновесие устанавливается при приеме более высоких количеств белка в
пище, чем того требует так называемый "коэффициент изнашивания". В
среднем азотистое равновесие устанавливается у человека при потреблении 30-45
граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать
азотистое равновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические
потребности организма, получил название "физиологического минимума
белка". Азотистое равновесие у человека и животных, таким образом,
возможно, получить при приеме с пищей белка в количестве примерно вдвое
большем, чем это необходимо по "коэффициенту изнашивания".
Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно
при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате - не менее
120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду
физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества
энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном,
необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал. Таким образом, при
физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется 130-150 грамм белка в
сутки.
Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от
возраста. Нормы белка для детей приведены в следующей таблице:
Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только
количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от
друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного
состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом
смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая
ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки,
находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или
иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей
позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо
восемь незаменимых аминокислот и источники азота.
Но установленные "оптимальные уровни" аминокислот в питании человека
не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать,
причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических
или патологических состояниях. Если пища, состоящая из разных продуктов,
содержит неполноценные белки с различным составом аминокислот, дополняющих одна
другую, то в результате из нескольких продуктов с неполноценными белками мы
получаем пищу с белковым составом, соответствующим требованиям организма. В
таблице приводится содержание белков в разных продуктах.
Заключение
Подводя итог, следует сказать, что своим бесконечным разнообразием всё
живое на Земле обязано именно уникальным молекулам белка. Белки, или протеины
(от греч. "протос" - "первый"), - это природные
органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого
организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и
ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с
болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах
океана мерцают таинственным светом медузы. Белковых молекул в живой клетке во
много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется). Учёные выяснили,
что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.
Белок - важная составляющая каждой клетки нашего организма. Это
органическое соединение, состоящее из 20 аминокислот, которые также известны
как строительные элементы жизни. Как из 33 букв алфавита мы можем составить
бесконечное число слов, так из аминокислот - бесконечное множество белков. В
организме человека насчитывается до 100 000 белков.
С белками связано все многообразие функций организма, однако, наиболее
важными из них являются:
• каталитическая
• транспортная
• защитная
• сократительная
• структурная
• гормональная
• питательная
Список литературы
1. Беляев Д. К. Общая биология.- М.: Просвещение,2002.
2. Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая
биология. М.: Просвещение, 1999.
. Габриелян О. С. Химия 11 класс.- М.: Дрофа, 2002.
. Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. "Химия"
(Издательский дом "Первое сентября"), 2003, № 3
. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. - М.: Мир,
2005
. Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа,
1989.
. Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. - М.: Мир, 1984.
. Хомченко Г. П. Химия для поступающих в вузы.-
М.:Высшая школа,1985
. Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней
школе. М.: Просвещение, 1991
. Я. Кольман, К.-Г. Рем. Наглядная биохимия. М.: Мир,
2000