Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

Федеральное государственное автономное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Дальневосточный федеральный университет»

ШКОЛА БИОМЕДИЦИНЫ

Кафедра биотехнологии продуктов из животного сырья и

функционального питания

Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

КУРСОВАЯ РАБОТА

по блоку дисциплин «Пищевая биотехнология»

(«Общая пищевая биотехнология», «Химия пищи», «Гомеостаз и питание»)

Югай Оксана Владимировна

г. Владивосток

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

1.1 Белковые вещества пшеничного зерна

1.2 Белки зерна ржи

1.3 Белки зерна тритикале

1.4 Белки зерна ячменя

1.5 Белки зерна овса

1.6 Белки зерна кукурузы

1.7 Белки зерна проса

2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

2.1 Биохимические и физико-химические свойства белков злаковых культур

2.2 Роль белков в питании. Белковый обмен в организме. Пищевая и биологическая ценность белков. Нормы потребления белка

2.3 Функциональные свойства белков и их практическое значение

3. НАРУШЕНИЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ, ВЫЗЫВАЕМОЕ ГЛЮТЕНИНОМ, АВЕНИНОМ, ГОРДЕИНОМ

3.1 Нарушения пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

3.2 Необходимость создания специализированных продуктов для диетического лечебного питания при нарушениях пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

ВВЕДЕНИЕ

белок злаковый диетический глютенин

Белок, являясь важнейшим компонентом питания, обеспечивающим пластические и энергетические нужды организма, справедливо назван протеином, показывающим первую его роль в питании. Роль белков в питании человека трудно переоценить. Сама жизнь является одним из способов существования белковых тел [1].

Белок можно отнести к жизненно важным пищевым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. Достаточность белка в питании и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды для нормальной жизнедеятельности организма, его развития и высокой работоспособности. Белок является главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. На фоне высокого уровня белка отмечается наиболее полное проявление в организме биологических свойств других компонентов питания. Белки обеспечивают структуру и каталитические функции ферментов и гормонов, выполняют защитные функции, участвуют в образовании многих важных структур белковой природы: иммунных тел, специфических - глобулинов, белка крови пропердина, играющего известную роль в создании естественного иммунитета, участвуют в образовании тканевых белков, таких как миозин и актин, обеспечивающих мышечные сокращения, глобина, входящего в состав гемоглобина эритроцитов крови и выполняющего важнейшую функцию дыхания [1].

Следует отметить, что белки определяют активность многих биологически активных веществ: витаминов, а также фосфолипидов, отвечающих за холестериновый обмен. Белки определяют активность тех витаминов, эндогенный синтез которых осуществляется из аминокислот [1]. Например, из триптофана - витамина PР (никотиновая кислота), обмен метионина - связан с синтезом витамина U (метилметионин-сульфоний).

Установлено, что белковая недостаточность может привести к недостаточности витамина С и биофлаваноидов (витамина Р). Нарушение в печени синтеза холина (группы витаминоподобных веществ) приводит к жировой инфильтрации печени.

При больших физических нагрузках, а также при недостаточном поступлении жиров и углеводов белки участвуют в энергетическом обмене организма.

Наиболее тяжелые последствия в состоянии здоровья, нередко на всю жизнь, оставляет такой вид недостаточности питания, как алиментарная дистрофия, чаще всего возникающая при отрицательном энергетическом балансе, когда в энергетические процессы включаются не только пищевые химические вещества, поступающие с пищей, но и собственные, структурные белки организма.

Обменные нарушения в организме могут появиться и при несбалансированности аминокислотного состава поступающих белков.

Целью курсовой работы является: изучение белков злаковых, их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином [1].

1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

К зерновым культурам относят пшеницу, рожь, тритикале, ячмень, овес и кукурузу.

Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2...3,8 %), а за исключением риса и сорго - изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6...1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6 %), а белки кукурузы - триптофана (0,6 %). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

Аминокислотный состав суммарных белков злаковых культур определяется аминокислотным составом отдельных фракций, в основу классификации которых положен принцип растворимости Т. Осборн в 1907 году [2, с.56]. При последовательной обработке муки или размолотого зерна водой, 5…10 %-м раствором хлорида натрия, 60…80 %-м водным раствором спирта и 0,1…0,2 %-м раствором гидроксида натрия экстрагируются белковые фракции, соответственно названные альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами.

В состав белков входят и так называемые склеропротеины (нерастворимые белки), содержащиеся в оболочках и периферических слоях зерна. Особенностью белков данной фракции является прочное соединение с лигнино-полисахаридным комплексом. Склеропротеины выполняют структурную функцию и малодоступны для пищеварения. Наряду с белками в зерне содержится небелковый азот (0,7…12,9 % от общего азота), включающий свободные аминокислоты (50…60 %), пептиды, нуклеотиды и др. Количество небелкового азота изменяется в зависимости от степени зрелости, выращивания и прорастания зерна [2, с.57].

.1 Белковые вещества пшеничного зерна

Содержание белка в пшенице колеблется в широких пределах - от 9,2 до 25,8 % (в среднем 13,5 %). Зерно твердой пшеницы содержит белков больше, чем зерно мягкой. В стекловидных зернах мягкой пшеницы белковых веществ не всегда больше, чем в мучнистых.

Наиболее богат белковыми веществами алейроновый слой. Много белка также в зародыше. Содержание белка в эндосперме меньше, чем в целом зерне. [3, с.50]

В пределах эндосперма белок распределен также неравномерно. Если его периферические слои имеют высокую концентрацию белков, то центральная часть наиболее бедна белками по сравнению со всеми остальными частями зерна. Так, субалейроновый слой твердой краснозерной пшеницы содержит 45 % белка, а внутренний - 11 %.

В партиях зерна озимой пшеницы по мере уменьшения размеров зерна относительное содержание в нем белка возрастает [3, с.51].

Для оценки пищевого достоинства зерна пшеницы большое значение имеет аминокислотный состав белка. В наибольшем количестве содержится глютаминовая кислота (в среднем 21,9 %), в наименьшем - триптофан (0,8 %), цистин (1,1 %), метионин (1,4 %) и тирозин (1,8 %). Аминокислоты в зерне пшеницы распределены неравномерно. Зародыш наиболее богат незаменимыми аминокислотами и прежде всего лизином. В зародыше его содержится в два с лишним раза больше, чем в эндосперме (соответственно в среднем 5,6 и 2,1 %.

Белки в разных частях эндосперма различаются соотношением содержания отдельных аминокислот. Многие из них в периферийных частях эндосперма содержатся в большем количестве, чем в центральных. Опытами [3, с.52] установлено, что к ним относятся (в среднем в % к массе белков): аргинин 2,9...4,5; цистин 1,5...1,9; лизин 1,9...2,6; метионин 1,1...1,4; триптофан 0,9... 1,1; валин 3,6...4,0.

Центральная часть эндосперма богаче, чем периферийные его слои (%): изолейцином 6,6…7,0, лейцином 8,0…9,1, фенилаланином 3,4…3.9.

Триптофан в большом количестве сосредоточен в алейроновом слое.

Белки субалейронового слоя содержат много глютаминовой кислоты и пролина, мало лизина. Белки алейронового слоя содержат большое количество лизина и аргинина. Белки алейронового слоя имеют более высокую питательную ценность, чем остальная часть эндосперма. Содержимое алейронового слоя, образованного толстостенными клетками, усваивается человеком плохо.

Различия в содержании аминокислот между высоко- и низкобелковым зерном пшеницы доказаны для лизина, количество которого выше у низкобелковой пшеницы, и для глютаминовой кислоты, пролина и фенилаланина, находящихся в низкобелковой пшенице в меньших количествах. Важнейшие белки зерна пшеницы - проламины и глютелины. На их долю приходится около 74 % от всей массы белковых веществ. Наибольшее технологическое (хлебопекарное) значение имеют проламин (глиадин) и глютелин (глютенин). Именно они составляют, клейковину. На альбумины приходится 20...22 % и глобулины - 5…6 %.

Различно содержание белка и его аминокислотного состава в зерне разной окраски. Отмечено, что темные и желтые зерна красной озимой пшеницы отличаются по тому и другому признаку. В темных зернах содержание белка колеблется от 13,50 до 16,63 % (в среднем 14,54 %), в желтых от 10,81 до 14,17 % (в среднем 12,14 %). Наибольшие различия в аминокислотном составе обнаружены по шести аминокислотам. Содержание пяти из них в желтых зернах выше по сравнению с темными зернами (г/100 г белка): лизина 2,69...3,0; аспарагиновой кислоты 4,98...5,18; аланина 3,24...3,44; метионина 2,27 ...2,91 и фенилаланина 4,19... 4,28. Глютаминовая кислота в большем количестве содержится в темных зернах (31,34...33,43 г/100 г белка).

Пшеница - важнейшая продовольственная культура, так как благодаря содержащейся в ней клейковине из нее получают хлебобулочные изделия высокой питательности, приятного вкуса, с пористым, упругим и эластичным мякишем. При замешивании пшеничной муки с водой ее белки поглощают воду и набухают, слипаясь в массу теста.

Если кусок теста отмывать в воде от крахмала и частиц оболочек, то остается сильно гидратированный, упругий, эластичный и связный студень, состоящий в основном из белков и называемый сырой клейковиной, или просто клейковиной. Сырая клейковина содержит в среднем 65 % воды. Клейковина отличается от запасных белков семян других растений прежде всего своими уникальными реологическими свойствами, являющимися основой хлебопекарных достоинств пшеничной муки. При обезвоживании получают сухую клейковину. Количество воды, поглощаемой сухой клейковиной, выражают в процентах и называют гидратацией, или гидратационной способностью клейковины, которая колеблется от 170 до 250 %.

Клейковина состоит из двух веществ. Одно из них, растворимое в спирте, - глиадин, второе, растворимое в щелочах - глютенин.

Свыше двух с половиной веков специалисты разных стран изучают клейковину, (однако и в настоящее время многие важные стороны состава и свойств клейковины неясны [3,с.53].

Значение клейковины заключается в том, что она формирует тесто, образует при набухании сплошную упругую сетку, соединяющую в компактную упругую массу все вещества муки. При внесении дрожжей в тесто в результате процесса брожения выделяется диоксид углерода, который растягивает клейковину. Сначала сплошной комок теста начинает быстро увеличиваться в объеме (подниматься). К концу брожения тесто приобретает пористое строение. Разрыхленное тесто, состоящее из огромного количества пузырьков, стенки которых образованы в основном клейковиной, закрепляется в таком виде при выпечке, образуя характерную пористую структуру хлебного мякиша.

Клейковина - важнейший фактор хлебопекарного достоинства пшеничной муки. От нее зависит газоудерживающая способность теста, а следовательно, объем и пористость хлеба. Крепкая клейковина в нормальной муке дает слишком тугое тесто, с трудом поддающееся растяжению диоксидом углерода. Слабое тесто плохо задерживает диоксид углерода, так как свойственная ему слабая клейковина не может создать в тесте белкового каркаса необходимой прочности. Сильная клейковина при брожении более стойко сохраняет присущие ей физические свойства [3, с.54].

Мука характеризуется способностью давать тесто, обладающее в ходе брожения и расстойки определенными физическими свойствами, что в сочетании с другими хлебопекарными достоинствами (количество и состав сахаров, активность ферментов, состав и свойства крахмала и др.) обеспечивает получение хлеба хорошего качества. Все сорта мягкой пшеницы по их хлебопекарному достоинству делят на три группы: сильная, средняя и слабая.

Сильная пшеница - из нее получают муку, способную поглощать при замесе теста нормальной консистенции относительно большое количество воды. Тесто из такой муки очень устойчиво сохраняет свои первоначальные физические свойства (консистенцию, эластичность и сухость на ощупь) при замесе и брожении. Куски теста из муки сильной пшеницы хорошо обрабатываются на округлительных машинах, их рабочие органы не замазываются. Сформированные куски теста, обладая хорошей способностью удерживать диоксид углерода, при расстойке и выпечке хорошо сохраняют свою форму и мало расплываются. Подовый хлеб из муки сильной пшеницы при достаточной газообразующей способности хорошо разрыхляется, имеет большой объем и малую расплывчатость [3, с.54].

Тесто из муки очень сильной пшеницы ввиду ограниченной способности к растяжению имеет пониженную газоудерживающую способность и поэтому получаемый из нее хлеб мало расплывчатый, пониженного объема (обжимистый).

При смешивании муки из сильной пшеницы с мукой, имеющей низкие хлебопекарные достоинства (слабой), получают муку с улучшенными свойствами. Поэтому сорта сильной пшеницы называют сортами-улучшителями. В зависимости от качества (силы) примесь из муки сильной пшеницы колеблется от 25 до 50 %. В соответствии с этим сорта-улучшители подразделяют на пшеницу с посредственной, хорошей и высокой хлебопекарной силой [3, с.54].

Сильная пшеница должна содержать белка не менее 14 % (на сухое вещество), сырой клейковины в зерне - не менее 28 % и в муке первого сорта - не менее 32 % (1-й группы с хорошей упругостью и нормальной растяжимостью). Здоровая твердая пшеница обычно вся сильная, сорта ее на группы по силе не делят. По хлебопекарному достоинству она ниже стекловидной мягкой пшеницы. При выпечке в чистом виде твердая пшеница дает хлеб низкого объема, с более плотным мякишем и рваной коркой, у нее очень упругая, недостаточно растяжимая, короткорвущаяся клейковина. При добавлении к слабой мягкой пшенице здоровой твердой также улучшаются ее свойства.

Слабая пшеница характеризуется низким содержанием белка (8...10%) и клейковины (ниже 20 %) либо достаточным содержанием белка, но низкого качества. Из слабой пшеницы невозможно получить хлеб удовлетворительного качества, для этого необходимо добавлять сильную пшеницу. Мягкая пшеница используется преимущественно для приготовления хлеба, а твердая - в макаронном производстве [3, с.55].

Хлебопекарная сила пшеничной муки зависит не только от количества и качества клейковины, но и от углеводно-амилазного комплекса. С этим комплексом связано второе важнейшее свойство муки - газообразующая способность (образование при брожении диоксида углерода, необходимого для разрыхления теста). Физико-химические изменения крахмала (набухание, клейстеризация, декстринизация) определяют наряду с клейковиной реологические свойства теста [3, с.55].

.2 Белки зерна ржи

По многолетним данным биохимической лаборатории ВИР, содержание белка в зерне ржи колеблется от 9 до 20 %. В зависимости от места выращивания разница в содержании белка у одного и того же сорта может достигать 30 % и более. Повышение процента белка в зерне ржи наблюдается с северо-запада на юго-восток и с севера на юг. По содержанию белка зерно ржи несколько уступает зерну пшеницы.

Белки зерна ржи несколько отличаются по аминокислотному составу от белков зерна пшеницы. Аминокислотный состав суммарных белков озимой ржи колеблется в значительных пределах в зависимости от сортовых особенностей и от условий выращивания. Предшественники не оказывают существенного влияния на аминокислотный состав зерна. Колебания в содержании отдельных аминокислот в большинстве случаев находятся в пределах ошибок определения [3, с.73].

Белки зерна ржи в связи с более высоким содержанием незаменимых аминокислот - лизина, треонина и фенилаланина - более ценные в пищевом отношении, чем белки зерна пшеницы.

Если клейковина зерна пшеницы изучалась длительное время и о ее составе и свойствах накоплен обширный материал, то клейковина зерна ржи стала предметом углубленных исследований только в последние два десятилетия.

При обычных условиях замеса теста из ржаной муки клейковина не отмывается, и на этом основании долгое время считали, что ржаная мука в отличие от пшеничной клейковины не содержит [3, с.75].

Первое сообщение о получении клейковины прямым отмыванием из ржаной муки появилось в 1945 г. В 1950...1955 гг. при экстрагировании белков слабыми органическими кислотами и осаждении их при нейтрализации была выделена клейковина зерна ржи.

Советские исследователи отмывали ржаную клейковину двумя способами.

По первому способу клейковинные белки извлекают из сортовой ржаной муки слабыми кислотами. Смесь энергично встряхивают и центрифугируют. После фильтрации через стеклянную вату жидкость осторожно нейтрализуют (например, насыщенным раствором Са(ОН)2). Выделяющийся при pH 5,8...6,0 осадок отделяют центрифугированием. Таким способом получили 5,3. ..9,3 % сырой клейковины с влажностью 75...86,9%, выходом сухой клейковины 1,0...1,62 и содержанием белка в сухом веществе 85,90 %. Клейковина ржи слабая и малоэластичная. При осторожном промывании водой из нее удаляется часть крахмала и много растворимых углеводов, главным образом слизей. При этом клейковина становится более крепкой, влажность ее уменьшается до 66,7 % [3, с.75].

Второй способ заключается в отмывании клейковины из белковых фракций, полученных фракционированием белков муки в безводной среде методом Гесса. Клейковину выделяют из промежуточного белка, составляющего около 3,5 % от массы муки. Промежуточный белок выделяют также из обогащенной белком (24 %) фильтровой пыли пневматических мельниц, перерабатывающих зерно ржи. Выход промежуточного белка достигает 26 % (от массы, взятой для анализа пыли) с содержанием белка 69,7...74,9 %. Гидратация ржаной клейковины колеблется от 200 до 290 %, удельная растяжимость - от 0,06 до 1,33 см/ мин. Клейковина зерна ржи отличается от клейковины зерна пшеницы по цвету (светло-серый) [3, с.75].

Применяемые методы не обеспечивают полного извлечения ржаной клейковины. Потери белков, содержащихся в муке, при отмывании клейковины достигает 50 % и более. Поэтому вопрос о количественном содержании клейковины в зерне ржи и изменчивости этого признака пока недостаточно ясен.

Содержание клейковины в зерне ржи рассчитывают следующим образом. Составляют смесь из 80 % пшеничной муки, содержащей не менее 26...27 % клейковины нормального качества и 20 % ржаной муки. Присутствие большой массы пшеничной клейковины способствует агрегатированию частиц ржаной клейковины и предохраняет их от вымывания. Из общего количества отмытой клейковины из смеси вычитают долю, приходящуюся на пшеничную клейковину. При исследовании этим способом 34 проб зерна ржи установлено: содержание белка - 9,6...17,9 %, сырой клейковины - 6...26 % и сухой клейковины - 1,5...6,8 %. Этот способ и применяемый расчет неточны, поскольку то и другое, видимо, показывают лишь, какое количество белков ржи входит в состав пшеничной клейковины [3, с.76].

Слизи оказывают существенное влияние на формирование клейковины зерна ржи. Высказывают предположение, что слизистые вещества не просто мешают частицам клейковины слипаться, но, вступая в соединение с белком, образуют растворимые в воде комплексы. Отрицательного влияния на образование клейковины ржи можно ожидать также от продуктов реакции растворимых белков с углеводами. Присутствие в зерне ржи гликопротеидов было известно раньше, возможно, эти вещества образуются в тесте [3, с.75].

Учитывая особенности образования и выделения клейковины зерна ржи, разработан метод ее прямого отмывания. Муку (50 г) замешивают в виде суспензии на 1%-ном растворе K2SO4 в 3%-ном NaCl. Из суспензии на сите с отверстиями 300...400 мкм частично удаляют оболочки. Суспензию 4...5 раз центрифугируют с повторными ее приготовлениями на том же растворе солей. Конечный осадок промывают водопроводной водой на шелковом (капроновом) сите. Выход клейковины при этом обычно составляет до 90 % от теоретически возможного.

По физическим свойствам клейковина зерна ржи напоминает слабую клейковину зерна пшеницы с низкой упругостью и эластичностью. Растяжимость ее колеблется в очень широких пределах. В одних случаях она растягивается до тонкой нити, в других получается в виде рыхлой малосвязной массы, которая быстро разрывается даже при слабом растягивании. Клейковина зерна ржи обладает гидратацией, превышающей гидратацию зерна пшеницы и ячменя (220...310 %).

Физические свойства клейковины зерна ржи различных сортов и мест произрастания сильно отличаются. При определении белковых фракций методом последовательной экстракции 0,01 М раствором пирофосфата натрия (pH 7,0), 70%-ным этанолом и 0,2%-ным раствором едкого натра видно, что клейковина зерна ржи отличается от клейковины зерна пшеницы преобладанием спирторастворимой фракции над щелочерастворимой [3, с.77]

В белках зерна пшеницы на долю клейковинных фракций приходится 70...75 % общего их содержания в зерна, а в белках зерна ржи они составляют лишь 40 %. Большая часть белков зерна ржи растворяется в воде и слабых солевых растворах. В зерне пшеницы отношение глиадина к глютенину приблизительно составляет 1:1, ржи - 2:1.

Глиадин ржи - гетерогенный белок, состоящий из восьми одноцепочных и трех многоцепочных компонентов. Главный компонент глиадина - белок с молекулярной массой 40 000. Глютенин зерна ржи менее гетерогенен. Обнаружено, что увеличение его содержания сопровождается укреплением клейковины [3, с.77].

Содержание общего азота и белка в зерне снижается от периферии к центру. В периферическом слое эндосперма найдено белка 12,9 %, а в центре его 6,2 %. Содержание белка в зародыше самое большее (25,8 %), он наиболее богат водорастворимыми и солерастворимыми белками (63,1 %), в нем повышенное количество лизина (7,2 %) и серина (6,7 %). Наибольшее количество сырой клейковины сосредоточено в периферических слоях (7,8 %), наименьшее - в центре зерновки (0,6 %) [3, с.77].

Клейковина, отмытая из различных частей зерновки, отличается по своим физическим свойствам, лучшая - из периферических слоев. Из зерна ржи с применением измельчения на шаровой мельнице были выделены фракции промежуточного (смесью хлороформа с бензолом) и прикрепленного (этиленхлоргидрином) белка. Они отличались по составу. Если в промежуточном белке содержание солерастворимой и спирторастворимой фракций мало различалось (24,7 и 27,2 %), то в прикрепленном белке соотношение этих фракций оказалось резко различным (50,8 и 26,4 %). В аминокислотном составе фракций белка ржи наибольшие различия обнаружены по лизину (в промежуточном белке 2,73 %, прикрепленном 4,58 %), аланину 3,45 и 4,74 % и цистину + цистеину 2,31 и 1,58 % [3, с.77]

.3 Белки зерна тритикале

Тритикале - ботанический род, первая искусственно созданная зерновая культура, полученная от скрещивания пшеницы (Triticum) и ржи (Secale). Разные формы тритикале являются пшенично-ржаными амфидиплоидами (АД). Большое внимание, уделяемое сейчас тритикале, вызвано тем, что этот гибрид объединяет в себе достоинства пшеницы и ржи - высокую продуктивность, повышенное содержание белка, стойкость к низким температурам и другим неблагоприятным факторам среды [3, с.78].

По содержанию белка зерно тритикале превосходят не только зерно ржи, но и зерно пшеницы.

Более высокое содержание белка в зерне тритикале объясняется его повышенной щуплостью и относительно большим содержанием богатых белком алейронового слоя и зародыша. Из муки семи сортов тритикале отмывается клейковина в количестве 27,0…30,8 %, в среднем 29,7 %, которая имеет худшее качество, более слабая, чем клейковина зерна пшеницы [3, с.78].

Клейковина тритикале уступает клейковине зерна пшеницы также по набухаемости и растворимости в слабой уксусной кислоте. По фракционному составу белки тритикале в основном занимают промежуточное положение между белками зерна ржи и пшеницы. Белковый комплекс тритикале содержит большое количество альбуминов, унаследованное от ржи, и большое количество проламинов, характерное для пшеницы [3, с.78].

Фракционный состав белков зерна тритикале по трем сортам из разных районов выращивания изменяется в значительных пределах (первые две цифры - пределы колебаний, третья - в среднем, %): альбумины 16,7...36,3, 25,2; глобулины 14,4...18,4, 16,0; проламины 7,3...26,0, 19,3; глютелины 22,9...31,1, 28,0; нерастворимый остаток 9,5...14,0, 11,5. Для сравнения приводятся данные о фракционном составе зерна пшеницы Мироновская 808 (первая цифра) и зерна ржи Харьковская 55 (вторая цифра, %): альбумины 17,2 и 36,3; глобулины 14,4 и 18,4; проламины 23,8 и 7,3; глютелины 34,2 и 22,9; нерастворимый остаток 10,2 и 14,0. [3, с.78]

Таблица 1 - Средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи, тритикале, % от общего содержания белка

НаименованиеПшеницаРожьТритикалеЛизин3,004,093,50Гистидин2,252,252,35Аргинин4,364,795,22Аспарагиновая кислота4,986,925,80Треонин2,683,062,80Серин3,903,813,74Глютаминовая кислота31,1824,9529,93Пролин9,4611,0012,01Глицин3,663,763,60Аланин3,624,563,98Валин4,114,554,22Изолейцин3,533,573,67Лейцин6,386,366,88Тирозин2,461,992,29Фенилаланин4,484,624,79Триптофан1,071,071,00Аммиак3,243,123,26

Электрофоретический анализ глютенина тритикале показал, что в нем присутствуют все субъединицы обеих родительских форм.

В таблице 1 дан средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи и тритикале. По содержанию аминокислот (в том числе по лизину, треонину, валину) белки зерна тритикале занимают промежуточное место между белками зерна пшеницы и ржи, по другим незаменимым аминокислотам (лейцин, изолейцин, фенилаланин) превосходят и лишь по триптофану уступают белку обоих родителей. Зерно тритикале в целом характеризуется высоким содержанием белка и его высоким качеством [3,с.78].

.4 Белки зерна ячменя

Содержание белковых веществ в зерне ячменя колеблется от 7 до 25 %. Абсолютное содержание азота в крупных и мелких зернах в пределах колоса или отдельного ряда в колосе остается примерно одинаковым. В процентном отношении содержание белка в крупном зерне ячменя всегда меньше по сравнению с мелким. По данным лаборатории биохимии, содержание отдельных групп белков в зерне ячменя колеблется в значительных пределах в зависимости от места и условий выращивания, а также от сорта [2, с.79].

В белках зерна ячменя, как и в белках зерна пшеницы, преобладают спирторастворимые (проламины) и щелочерастворимые (глютелины) фракции. На их долю в среднем приходится свыше 60 % , приведен в таблице 2.

Растворимый в спирте белок ячменя называется гордеин. В состав гордеина входят (%): глютаминовая кислота 43,2; пролин 13,73; лейцин 7,0; фенилаланин 5,3; цистин 2,5; триптофан 1,5; валин 1,4[3, с.79].

Таблица 2 - Фракционный состав азотистых веществ зерна ячменя, % азота фракции от общего извлеченного азота

СодержаниеАльбуминыГлобулиныПроламиныГлютеиныНебелковый азотМинимальное7,57,015,618,257,5Максимальное28,821,946,447,5016,9Среднее12,512,734,429,610,8

Белок различных групп и сортов ячменя качественно неодинаков. Наибольшие колебания обнаружены в содержании основных аминокислот (лизина, аргинина), наименьшее - кислых (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). По сумме незаменимых аминокислот белок ячменя хотя и ненамного, но более биологически полноценен, чем белок зерна пшеницы. В белке зерна пшеницы содержание незаменимых аминокислот составляет 28,2, а в белке зерна ячменя - 30,56 г/100 г белка. Наиболее отличается белок зерна ячменя по лизину (2,3 и 3,4 г/100 г белка) и треонину (2,9 и 3,8 г/100 г белка).

Из муки, полученной из зерна многих сортов ячменя, можно отмыть клейковину, применяя теплую воду. По своему качеству клейковина зерна ячменя схожа с плохой, короткорвущейся клейковиной зерна пшеницы. Растяжимость ее мала, цвет серый, гидратационная способность ниже, чем у клейковины зерна пшеницы, колеблется от 90 до 160 %. Под влиянием молочной кислоты набухаемость клейковины зерна ячменя практически не повышается. Поваренная соль, ускоряя формирование клейковины, снижает ее выход и качество. Протеолитические ферменты (папаин) несколько ослабляют клейковину.

Ячмень используют для приготовления хлеба и лепешек там, где по природным условиям затруднено культивирование других злаков (северные и высокогорные районы). Хлеб из ячменной муки низкого качества быстро черствеет, имеет неприятный привкус. Добавление в тесто из пшеничной муки второго сорта ячменной муки до 10 % незначительно снижает количество отмываемой клейковины и укрепляет ее. Хлеб по качеству приближается к хлебу из одной пшеничной муки [3, с.81].

.5 Белки зерна овса

Содержание белка в зерне овса колеблется от 9,0 до 19,5 %. Фракционный состав белков в семи наиболее распространенных современных сортах овса (в % сухого вещества) приведен в таблице 3.

Таблица 3 - Фракционный состав белков зерна овса

НаименованиеСодержание азота в навеске, %Соотношение между наименьшим и наибольшим содержаниемСреднее содержание к общему азоту, %КолебанияСреднее содержание12345Общее содержание азота1,51…2,342,081:1,55100,00Альбумины0,18…0,340,261:1,8812,5Глобулины0,17…0,550,361:3,2317,3Проламины0,12…0,580,481:4,8323,1Глютелины0,43…0,800,611:1,8629,3Белковый азот-1,71-82,2Азот нерастворимый0,27…0,530,371:2,0017,80

Наибольшие колебания по сортам наблюдаются в содержании глобулинов и проламинов, что отражает особенную подвижность этих фракций, связанную с общим биологическим состоянием тканей зерна овса.

По фракционному составу белков зерно овса значительно отличается от белков зерна пшеницы, ржи и ячменя. Преобладающая фракция у зерна овса - глютелины, затем проламины и глобулины. Белок зерна овса, растворимый в спирте, называют авенином и в солевом растворе - авеналином. Общее содержание белков по сортам колеблется незначительно, а количество отдельных аминокислот, входящих в их состав в больших пределах, приведен таблице 4.

По содержанию отдельных аминокислот белки зерна овса заметно отличаются от белков зерна пшеницы и ячменя. Для белков зерна овса по сравнению с белками зерна пшеницы и ячменя характерно повышенное содержание аргинина и резко сниженное (в 2,0...2,5 раза) - глютаминовой кислоты. В белках зерна овса отмечено также высокое содержание незаменимой аминокислоты лизина - почти в два раза больше, чем в белках пшеницы [3, с.83].

Таблица 4 - Аминокислотный состав белков зерна овса, г в 100г белка

НаименованиеКолебанияСреднее содержание123Глютаминовая кислота21,5…22,722,0Аспарагиновая кислота8,6…9,89,1Аргинин7,5…7,97,7Лейцин7,5…7,97,7Фенилаланин5,2…6,45,7Валин5,6…5,85,7Аланин5,0…5,35,1Глицин4,5…5,04,7Лизин4,4…4,84,4Серин4,0…4,44,1Изолейцин3,9…4,24,0Пролин3,3…4,03,6Тирозин3,2…3,73,4Треонин2,9..3,13,0Гистидин2,5…2,72,6Метионин1,6…2,62,3Цистин (1/2)1,7…2,12,0Амидный NH32,7…2,92,8Общее содержание белка, %13,30…14,9914,1

Белки зерна овса характеризуются высокой биологической активностью. Относительная эффективность белка (определенная в опытах кормления крыс) для зерна овса составляет 1,8...2,5; ржи - 1,3...2,2; ячменя - 1,6...2,0; кукурузы - 1,4...1,6; пшеницы - 0,9...1,7. По содержанию незаменимых аминокислот белок зерна овса сходен с высоколизиновыми мутантами зерна кукурузы и ячменя. Например, в белке зерна обычной кукурузы лизина содержится примерно 2,2 %, в зерне высокобелковой Флаури-2 - 3,4 %, высоколизинового зерна ячменя - 4,2 %, овса - 4,4 % % [3,с.83].

Аминокислотный состав белка зерна овса не ухудшается с повышением содержания белка в зерне. У различных сортов зерна овса содержание белка колеблется от 9,0 до 19,5 %, относительное содержание авенина сохраняется практически неизменным, на уровне 18...19 %. Содержание лизина в линии овса с 17,0 % белка составляет 4,0 %. в линии с 21,7 % белка - 4,1 %, в линии с 25,1 % белка - 3,9; содержание лейцина - соответственно 7,8; 7,9 и 7,8 %; фенилаланина - 5,5; 5,9 и 5,7 % и т. д. Содержание белка в зерне овса можно повысить до весьма значительного уровня. В мировой коллекции найдены образцы зерна овса с содержанием белка свыше 24 % [3,с.83].

.6 Белки зерна кукурузы

Общее содержание белков в зерне кукурузы, по данным ВИР (Всероссийский институт растениеводства), колеблется от 4,9 до 23,6 %. Белками наиболее богат зародыш, в оболочках их немного, приведен в таблице 5. Растворимый в спирте белок зерна кукурузы называют зеином. Он отличается от белков других злаковых тем, что лучше всего растворяется в 90...93 %-ном этиловом спирте. В наибольшем количестве в белках кукурузы содержатся проламины (зеин), на глобулины приходится наименьшая доля, альбуминов также немного. Соотношение фракций белка в зародыше резко отличается от соотношения фракций в эндосперме [3, с.84].

Таблица 5 - Содержание белков в анатомических частях зерна разных сортов зерна кукурузы, % сухого вещества

НаименованиеСоотношение частейБелкиколебаниясреднее содержаниеколебаниясреднее содержание12345Целое зерно-100,0010,54…12,4111,70Эндосперм81,14…82,6581,759,75…11,6310,68Зародыш10,45…12,6011,5319,31…20,6219,87Оболочка6,25…7,196,725,44…7,606,58

Фракционный состав белков зерна кукурузы, по данным разных исследователей, приведен в таблице 6.

Таблица 6. - Фракционный состав белка анатомических частей зерна кукурузы, % азота фракции от общего содержания

НаименованиеАльбуминыГлобулиныПроламиныГлютениныНебелковый азотКолебанияСреднее содержаниеКолебанияСреднее содержаниеКолебанияСреднее содержаниеКолебанияСреднее содержаниеКолебанияСреднее содержаниеЦелое зерно6,25…24,417,989,08..24,8513,329,8…41,133,918,75…25,022,975,15…26,0612,85Эндосперм2,18…18,111,896,01…22,816,0330,6…61,142,4810,2…23,521,294,0…21,808,34Зародыш47,02…83,467,244,0…12,537,511,0…2,511,44,1…12,26,17,5…32,9417,75

В мучнистом и стекловидном эндосперме их соотношение также неодинаково. Стекловидная часть содержит больше белков, чем мучнистая. Наиболее изменяется содержание зеина и глобулинов. В мучнистой части больше глобулинов и меньше проламинов, чем в стекловидной. Смесью хлороформа и бензола плотностью 1,46 г/мл из зерна кукурузы лопающихся сортов извлекали промежуточный белок. Выход его составил 19,0...27,4 % к массе размолотого зерна. Содержание прикрепленного белка в 1,5...1,7 раза больше, чем промежуточного [3, с.84].

Технологическая характеристика зерна лопающихся сортов кукурузы изменяется по взрывной способности и соотношению промежуточного и прикрепленного белков, от которого зависит прочность эндосперма, наблюдается связь - увеличение фракции прикрепленного белка зерна кукурузы характеризуется большей взрываемостью и лучшим качеством взорванных зерен. Фракции азота в различных частях зерна высокобелковой и низкобелковой кукурузы неодинаковы.

С повышением содержания белка в зерне кукурузы и белка в эндосперме увеличивается содержание спирторастворимой фракции и снижается содержание щелочерастворимой. Соотношение в содержании других фракций изменяется незначительно. Повышение белковости зерна кукурузы (при селекции или применении азотных удобрений) происходит в результате увеличения спирторастворимой фракции, главным образом зеина, очень бедного незаменимыми аминокислотами - метионином, триптофаном и особенно лизином. Это означает, что биологическая ценность белка зерна кукурузы с повышением белковости зерна снижается [3, с.84].

Белки зерна кукурузы по наиболее дефицитным аминокислотам (лизину, триптофану и метионину) уступают белкам пшеницы. При сравнении со стандартом ФАО (Food and Agriculture Organization), в котором содержание треонина принимают за 1, содержание лизина должно составлять 1,1. Содержание триптофана характеризуется такими показателями: в белках зародыша кукурузы от 0,30 до 0,37; эндосперма от 0,18 до 0,19; зерна в целом от 0,20 до 0,24 [2, с.86].

Белки зародыша зерна кукурузы, богаты незаменимыми аминокислотами, которые достаточно хорошо сбалансированы, что нельзя сказать об аминокислотном составе белков эндосперма и зерна в целом. Белки с зародышем при переработке кукурузы обычно удаляют. Ввиду высокой биологической ценности их целесообразно использовать после обезжиривания в качестве ценных добавок к различным пищевым продуктам. Суммарные белки зерна кукурузы отличаются пониженной биологической ценностью в наибольшей степени по триптофану и лизину. В рецепты кормов с кукурузой (высокоэнергетическим кормом) добавляют богатые этими аминокислотами компоненты [3, с.86].

Уже созданы формы зерна кукурузы, которые при 17...18 % белка содержат значительно больше лизина. [3, с.87]

Таблица 7 - Содержание белковых фракций в зерне кукурузы, %

Наимено- ваниеОбычная кукурузаМутант Опейк-2Мутант Флаури-2НаименованиеОбычная кукурузаМутант Опейк-2Мутант Флаури-2Альбумин8,1017,2020,30Лизин в общем белке, %1,63,703,40Глобулин5,906,5010,10Лизин2,244,313,29Зеин5,900,511,99Метионин1,91,62,3Глютелины80,075,8067,60Триптофан0,601,150,75

.7 Белки зерна проса

Содержание белков в зерне проса колеблется от 8,8 до 19,3 %, составляя в среднем 13,7 %. При удалении цветковых оболочек количество белковых веществ в ядре изменяется в пределах 11,2....23,5 % при среднем содержании 16,0 %. Азот небелковых веществ содержится в количестве от 1 до 9 % от общего количества азота, составляя в среднем 4,3 % сухого вещества. Распределение белков зерна проса по фракциям приведено в таблице 8.

Основную часть белков составляет спирторастворимая фракция, наиболее устойчивая и мало изменяющаяся по количеству в разных сортах. По сравнению с фракционным составом белков других злаковых культур просо отличается наиболее высоким содержанием проламинов и наименьшим - глобулинов. [3, с.87]

НаименованиеКолебанияСреднее содержаниеНаименованиеКолебанияСреднее содержаниеАльбумины7,55…14,1211,55Проламины51,71…61,4655,12Глобулины5,56…9,337,41Неизлеченный остаток9,54…13,1711,52Глютелины9,53…17,3413,34

Аминокислотный состав суммарных белков, выделенных этиленхлоргидрином и составивших 95,5 % от всех азотистых веществ зерна проса, показан в таблице 9. Особенность аминокислотного состава зерна проса по сравнению с другими злаковыми - повышенное содержание аланина и более низкое содержание аспарагиновой кислоты. Аргинина содержится меньше, чем в белках зерна ячменя и овса, лизина - меньше, чем в белках зерна овса и ржи. Азотистые вещества в отдельных частях зерна проса распределены неодинаково. Зародыш отличается повышенной концентрацией белка - 25 %, в том числе 7 % водорастворимого. В цветковых оболочках содержится белка 3,9...5,1 %, в том числе водорастворимого 0,44...0,66 % [3, с.88].

Таблица 9 - Аминокислотный состав суммарных белков зерна проса, % от общего содержания белка

НаименованиеКолебанияСреднее содержаниеАланин9,46…10,5110,03Аргинин3,77…5,834,77Аспарагиновая кислота3,15…3,543,66Валин5,64…6,496,04Гистидин2,32…3,702,85Глютаминовая кислота18,38…19,7218,90Лейцин+изолейцин14,45…15,6515,16Глицин1,26…3,152,42Лизин1,62…2,862,17Метионин1,26…2,391,91Пролин3,87…6,895,25Серин5,28…7,206,31Треонин3,18…4,823,96Тирозин2,33…3,763,23Триптофан1,46…1,811,54Фенилаланин4,92…6,535,57

2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

.1 Биохимические и физико-химические свойства белков злаковых культур

Свойства белков в первую очередь зависят от аминокислотного состава, от взаимного расположения аминокислот, а также от структуры белковой молекулы, элементарного состава и многих других факторов.

Однако, все белки имеют ряд общих характерных свойств. Так же как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями. Для них характерна изоэлектрическая точка - величина рН, при которой белок как кислота и как основание имеет наименьшую степень диссоциации. При набухании белки образуют коллоидные растворы - студни и гели. Белки являются очень чувствительными веществами к действию физических, химических и биологических факторов, воздействие которых может привести, например, к денатурации белка.

Специфика структурообразования белков придает им вполне определенные физико-химические свойства.

В зависимости от длины цепи все полипептиды можно подразделить на пептиды (содержащие от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (свыше 40 аминокислот) [5].

Несмотря на то что водные растворы белков - устойчивые и равновесные системы (их можно отнести к истинным молекулярным растворам), высокая молекулярная масса белков придает им коллоидный характер. В коллоидных системах частицы дисперсионной фазы имеют диаметр 0,001…0,1 мкм.

Способность белков связывать на своей контактной поверхности воду - одно из их характерных физико-химических свойств, имеющее исключительное значение в организации биологических систем. Она играет важную роль в технологии пищевых продуктов. С гидрофильностью связаны такие процессы, как набухание и растворимость белков, их осаждение и денатурация при воздействии жестких физико-химических факторов среды.

Гидрофильность представляет собой следствие действия электростатических сил притяжения, развивающихся между ионогенными и полярными группами белковой глобулы и диполями воды.

Гидратация белков - важнейший фактор устойчивости их растворов. Гидратация ионогенных групп белка обусловлена ориентацией дипольных молекул воды в электрическом поле иона, а гидратация полярных групп белка - ориентацией молекул воды в результате взаимодействия диполей и образования водородных связей. В результате постоянного снижения энергии связи молекулы белка с растворителем по мере удаления от этой молекулы гидратный слой приобретает все более и более диффузный характер, но в основном энергия взаимодействия сосредоточена в первом молекулярном слое. Поэтому молекулы гидратной воды можно представить в виде одного слоя вокруг ионизированных и полярных групп белка, тогда как неполярные участки (если они все же имеются на поверхности белковой молекулы) остаются свободными от воды и представляют собой отдельные островки на молекуле белка. Количество связанной воды для различных белков составляет около 0,15…0,35 г на 1 г белка. Связанная вода в гидратной оболочке находится в упорядоченном состоянии, что приводит к уменьшению энтропии при гидратации [5].

Вследствие большой разницы в скорости диффузии молекул белков и низкомолекулярного растворителя (воды) часто на первой стадии процесса растворения белков наблюдается проникновение малых молекул растворителя в пространство между полимерными цепями. Происходит увеличение объема молекулы. Это явление называют - набуханием, которое переходит в собственно растворение (неограниченное набухание) в том случае, если между полипептидными цепями отсутствуют поперечные химические связи. Это явление характерно для глобулярных белков. В полипептидах, образующих сетчатую структуру, растворение невозможно, и процесс оканчивается набуханием (ограниченное набухание). Такие превращения характерны для некоторых фибриллярных белков.

Степень набухания зависит от различных факторов, в том числе от природы растворителя.

Растворение высокомолекулярных соединений, в том числе белков, - самопроизвольный процесс.

При обводнении системы на стадии набухания и растворения белков изменение свободной энергии превышает изменение теплосодержания и энтропия системы начинает возрастать.

Под действием электростатических сил поверхность белковой глобулы покрывается гидратной оболочкой. Первый слой молекул воды (мономолекулярный слой) довольно прочно адсорбирован на поверхности, последующие слои гидратной оболочки, по мере того как электростатические силы ослабевают, становятся все менее и менее упорядоченными. Возникает ситуация, характерной особенностью которой является медленный переход от твердой фазы (белковой глобулы) к дисперсионной среде (воде); белковая глобула как бы закреплена на «якорях», роль которых выполняют диполи воды. Поскольку диэлектрическая проницаемость воды достаточно высокая, взаимосвязь между белковой глобулой и водной средой достаточно стабильна.

При контакте с водой сухой белок набухает, молекулы воды проникают в белковую массу и в результате гидратации молекулы белка разъединяются. Важную роль здесь играют не только электростатические силы, но и силы осмоса. Набухший белок можно считать раствором воды в белке; энергия набухания велика. Дальнейшее поглощение воды приводит к растворению белка.

Растворимость связана с химической структурой белков. Поскольку аминокислотный состав белков различен, растворимость белков колеблется в широких пределах и будет определяться соотношением гидрофильных (ионогенных и полярных) и гидрофобных (неполярных) R-групп, спецификой их укладки в трехмерную структуру: чем больше гидрофильных R-групп на поверхности белковой глобулы, тем выше ее гидрофильность, тем выше растворимость белка; поверхностные гидрофобные R-группы снижают растворимость. Глобулярные белки обладают лучшей растворимостью, чем фибриллярные. При достаточно большом количестве поверхностных гидрофобных R-групп полное растворение белка также не происходит и завершается лишь ограниченным набуханием.

Явление набухания белков широко распространено в пищевой технологии; оно, например, играет ведущую роль в образовании пшеничного теста с присущими ему свойствами. Набухшие белки муки глиадин и глютенин известны под названием клейковина. Они образуют в тесте трехмерную губчато-сетчатую структурную основу, которая обусловливает упругость, растяжимость, эластичность, пластичность теста. Качество клейковины определяет в основном качество хлебобулочного изделия (его вкус, форму, структуру мякиша) [5].

Ограниченным набуханием обладает и коллаген. При водно-тепловой обработке вторичного сырья мясной промышленности межцепочечные мостики в коллагеновых волокнах разрываются и освобожденные полипептидные цепи переходят в раствор. Частично деструктурированный таким образом коллаген называется желатином. После такой обработки желатин в горячей воде легко набухает и растворяется, образуя вязкие растворы.

Взаимодействие биополимеров с растворителями имеет большое значение в биологических процессах, при переработке биологического сырья, получении очищенных препаратов этих веществ. Например, белки в организме животных и в растениях находятся в набухшем состоянии. Их свойства, в том числе молекулярные массы, определяют, как правило, в растворах.

При набухании объем и масса образцов увеличиваются в 10…15 раз. Характеристики набухания аналогичны характеристикам сорбции. Основной из них является изотерма набухания, которая показывает зависимость степени набухания, а от термодинамической активности растворителя (от давления его пара) при данной температуре.

Степень набухания может достигать также определенного предельного значения, после чего с ростом давления пара растворителя не увеличивается. Система переходит в состояние геля (гели высокомолекулярных соединений называют студнями), что объясняется ограниченным растворением белка в данном растворителе.

При этом повышение концентрации белка, снижение температуры его раствора, внесение в раствор соответствующих электролитов способствуют резкому возрастанию межмолекулярных сил сцепления и резкому увеличению вязкости белкового раствора. Раствор теряет текучесть. Происходит образование структурированной системы, сеток (трехмерных каркасов), внутри которых находятся захваченные (иммобилизованные) молекулы воды.

Высокой способностью образовывать гель (студень) обладают фибриллярные белки. Их нитевидная форма обусловливает интенсивное образование трехмерных сеток. Это свойство фибриллярных белков широко используется в пищевой технологии. Пищевые студни готовят из костей, хрящей и мяса. При термической обработке этих полупродуктов основной структурный белок коллаген переходит в воду. Дальнейшее снижение температуры приводит к образованию геля (студня). Студни не только сами по себе являются пищевыми продуктами, но также широко используются в кулинарии для приготовления всевозможных заливных блюд. Получение кисломолочных продуктов (сметана, простокваша, кефир, кумыс) представляет собой перевод казеина молока из молекулярного состояния в состояние геля. Желатин - продукт неполного гидролиза коллагена - широко используется в пищевой промышленности для структурирования пищевых продуктов.

В соединительной ткани коллаген находится в гелеобразном состоянии, в таком же состоянии в мышечной ткани находятся актин и миозин. Поэтому эти ткани обладают высокой упругостью и прочностью.

При набухании растет энтропия, благодаря чему и происходит переход набухания в растворение, а также обеспечивается устойчивость системы.

К факторам, влияющим на набухание и растворение, относятся температура, давление, природа растворителя. Способствует растворению диссоциация функциональных групп частиц в системе амфотерных электролитов степень набухания и растворимость зависят от pH раствора. Наименьшее набухание и растворимость отмечают в изоэлектрической точке [5].

Выше и ниже этой точки набухание и растворимость увеличиваются; заряжение макромолекул приводит к расталкиванию одноименных заряженных частиц, что способствует набуханию. Значительное влияние на набухание оказывает присутствие неорганических электролитов (нейтральных солей).

Если в раствор белков ввести какую-либо нейтральную соль ((NH4)2S04, Na2SО4, NaCl), то они выпадают в осадок; этот процесс осаждения белков получил название высаливания белков.

Механизм высаливания состоит в том, что анионы и катионы; вводимой в раствор белка соли, имеющие достаточно большие электростатические заряды, интенсивно гидратируются диполями воды. Между гидрофильной поверхностью белковой молекулы и ионами соли развивается конкуренция за захват молекул воды. Более мощные электростатические силы соли снимают гидратную оболочку с поверхности белковой молекулы. Лишенные гидратных оболочек белковые молекулы при броуновском движении сталкиваются между собой, агрегируются и, в конечном счете, выпадают в осадок. При внесении нейтральной соли снижается также диэлектрическая проницаемость воды.

Некоторые органические растворители (этанол, ацетон, пропанол, изопропанол) также осаждают белки из водных растворов, поскольку их гидратная оболочка прочнее, чем у белков.

Высаливание нашло широкое применение при выделении и фракционировании белков. В основу этой операции положены различия в размерах гидратной оболочки: чем плотнее электрические заряды на поверхности белковой молекулы, тем больше потребуется нейтральной соли для осаждения данного белка. Таким образом, внося в раствор, содержащий смесь различных белков, порционно все более возрастающее количество нейтральной соли, разделяют белки на отдельные фракции.

На фракционирование существенное влияние оказывает величина pH она должна быть близка к изоэлектрической точке белка. Большое влияние оказывают сопутствующие вещества, которые очень часто образуют с белками комплексы.

Поскольку многие белки при контакте с органическими растворителями подвергаются денатурации, фракционирование необходимо проводить при низких температурах, близких к температуре замерзания смеси растворителя с водой [5].

Нативная (естественная) конформация глобулярного белка, обладая высокой лабильностью, подвержена изменениям под действием жестких физико-химических факторов среды. Эти изменения получили название денатурация (свертывание) белка. Денатурация - характернейший признак белков, она является следствием нарушения уникальной конформации (вторичной, третичной, четвертичной структур) нативного белка с сохранением его первичной структуры. Типичным примером денатурации является свертывание яичного альбумина при варке яиц. При денатурации белок теряет свои нативные физические, химические свойства и биологическую функцию. Полипептидная цепь при этом развертывается и превращается в беспорядочный, хаотический клубок.

При переходе белковой глобулы в хаотический клубок разрушается гидратная оболочка, маскировавшая гидрофобную часть глобулы; белок из гидрофильного состояния переходит в гидрофобное, в котором его молекулы могут оставаться в растворе только при наличии какого-либо стабилизирующего фактора, например электрического заряда. В противном случае при броуновском движении молекулы белка, сталкиваясь, агрегируются и в виде хлопьев выпадают в осадок.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, можно подразделить на физические и химические. К. физическим факторам относятся нагревание, механическое перемешивание, ультразвук, ультрафиолетовые и ионизирующие лучи; к химическим - кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, мочевина, таннин, трихлоруксусная кислота, гуанидин.

Тепловая денатурация является одним из характерных признаков белков, однако для различных белков температура денатурации различна.

Многие белки, особенно животного происхождения, термолабильных их денатурация начинается уже при 40 °С и быстро возрастает с повышением температуры. Однако известны белки, устойчивые к нагреванию, например трипсин, химотрипсин, некоторые белки мембран. Особенно устойчивы белки термофильных микроорганизмов. Следует отметить, что компактно свернутые пептидные цепи нативного белка не разворачиваются до тех пор, пока в пространство между цепями не попадет вода. Поэтому сухие белки более устойчивы к тепловой денатурации, чем белки в растворе. По той же причине большей устойчивостью обладают концентрированные белковые растворы по сравнению с разбавленными.

Процесс высаливания носит обратимый характер и не затрагивает нативной конформации белка. Денатурация возникает при механическом перемешивании, сильном встряхивании белковых растворов [5].

Белки относятся к поверхностно-активным веществам. При механическом воздействии в растворе белка образуется пена, на поверхности пузырьков которой и развивается процесс денатурации. Ультразвуковые волны вызывают денатурацию за счет, как механического воздействия, так и тепловых эффектов, выделения кислорода из воды и окислительной деградации, в частности, разрушения ароматических колец Ультрафиолетовые и y-лучи поглощаются ароматическими кольцами, что вызывает их деструкцию, образование радикалов и денатурацию белка.

Весьма эффективными химическими агентами денатурации белков являются кислоты и щелочи. Соли тяжелых металлов, трихлоруксусная кислота, таннин уже в небольших концентрациях вызывают денатурацию белков, образуя с ними нерастворимые комплексы.

Процесс денатурации белков играет большую роль в технологии пищевых продуктов при их тепловой обработке. Формирование мякиша хлеба, варка сусла с хмелем, обработка свекловичной стружки горячей водой, бланшировка плодов и овощей крутым кипятком или острым паром, кипячение молока, кулинарная обработка мясных и рыбных продуктов связаны с денатурацией белковх [5].

.2 Роль белков в питании. Белковый обмен в организме. Пищевая и биологическая ценность белков. Нормы потребления белка

Питание человека существенно влияет на здоровье и продолжительность жизни. Оно участвует в обеспечении связи внешней и внутренней среды организма. Нормальное протекание метаболических процессов зависит от усвоения питательных веществ в организме.

Обязательным условием поддержания жизнедеятельности организма является относительное постоянство концентраций основных питательных веществ, которые обеспечивают энергетические потребности, а также синтез собственных структур и специфических продуктов обмена. [5, с.181]

Формирование научных представлений о питании, включая механизмы пищеварения и гомеостаза, следует считать одним из важных достижений современности, поскольку оно связано со спасением жизни огромного числа людей путем открытия способов торможения и лечения целого ряда заболеваний.

Полноценный рацион человека должен включать известный набор питательных веществ, среди которых белкам придается особое значение.

Поступающие с пищей белки выполняют три основные функции:

они служат источником незаменимых и заменимых аминокислот, которые используются в качестве строительных блоков в ходе биосинтеза белка у новорожденных и детей, а также взрослых, обеспечивая при этом постоянное пополнение и кругооборот белков;

аминокислоты белков служат предшественниками гормонов, порфиринов и других необходимых организму биомолекул;

окисление аминокислотных радикалов вносит хотя и небольшой, но весьма важный вклад в ежедневный суммарный расход энергии.

Однако для выполнения питательных функций в организме белки неравноценны, источники и формы белковой пищи разнообразны.

Согласно теории питания требования к белковой пище выполнимы лишь на базе полной информации о ее качестве, тесно связанной с химией белков.

Роль белков в питании огромна, так как они оказывают непосредственное влияние на гомеостаз человека.

В технологии продуктов питания белки участвуют в образовании структуры, а также в формировании вкуса и цвета. Другими словами, их биологическая роль в составе пищевых продуктов, наряду с качественной характеристикой, тесно связана с функционально-технологическими свойствами, поскольку именно они определяют органолептические, структурно-механические и другие показатели качества продукта. Совокупность оценок биологических и функционально-технологических свойств белков - основа обеспечения качественного здорового питания.

Белки в обмене веществ занимают особое место. Они входят в состав цитоплазмы, гемоглобина, плазмы крови, многих гормонов, иммунных тел, поддерживают постоянство водно-солевой среды организма, обеспечивают его рост. Ферменты, обязательно участвующие во всех этапах обмена веществ, являются белками. [5, с.183]

Белки - жизненно необходимые вещества, относятся к основным пищевым вещества (макронутриентам). Биологическая активность других пищевых веществ проявляется только в их присутствии. Белки выполняют следующие основные функции:

пластическая - служат материалом для построения клеток, тканей и органов;

защитная - формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям (антитела);

ферментативная - все ферменты являются белковыми соединениями;

гормональная - многие гормоны являются белками (инсулин, гормон роста, тиреотропный гормон, гастрин и др.);

сократительная - белки актин и миозин обеспечивают мышечное сокращение;

транспортная - транспорт кислорода (обеспечивает гемоглобин), липидов, углеводов, некоторых витаминов, минеральных веществ, гормонов (белки сыворотки крови) и т.д.;

рецепторная - все рецепторы клеток являются белками;

энергетическая - обеспечивают 10…15% энергоценности суточного рациона, энергетический коэффициент белков 4 ккал (16,7 кДж).

Белки - это азотсодержащие полимерные соединения, мономерами которых являются аминокислоты. Все белки принято делить на простые и сложные. Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи (альбумины, глобулины, глютелины и др.), под сложными - соединения, содержащие наряду с белковой молекулой небелковую часть (простетическую группу), образуемую липидами, углеводами, нуклеиновыми кислотами и другими веществами (липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеид и др.).

Жизнь организма связана с непрерывным распадом и обновлением белков. Для равновесия этих процессов необходимо ежедневное восполнение белковых потерь. Белки, в отличие от жиров и углеводов не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, то есть являются незаменимой частью пищи. Для восполнения энергетических затрат возможна замена белков жирами и углеводами, в то время как пластическая роль белков не может быть заменена никакими другими веществами.

Белки в организме человека обновляются постоянно и независимо от его возраста. В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада, а при голодании и тяжелых заболеваниях наоборот. Наиболее быстро обновляются белки печени и слизистой оболочки кишечника - до 10 дней. Наиболее медленно - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген), мозга (миелин) - до 180 дней. Период обновления гормонов измеряется часами и даже минутами (инсулин и др.). Скорость обновления белков выражается временем, необходимым для обмена половины всех молекул и называется период полужизни (Т1/2). Средняя величина Т1/2 для белков всего организма составляет примерно 3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день, что значительно превосходит их потребление с пищей. Это является результатом повторного использования продуктов распада белков и предшественников аминокислот в организме.

Питание - основной фактор, определяющий физическое и умственное развитие, сопротивляемость человеческого организма отрицательным воздействиям, его трудоспособность, продолжительность жизни и т. д.

Недостаток одной незаменимой аминокислоты в питании приводит к нарушению роста и общей дистрофии. Постоянная нехватка белков в пище вызывает у детей заболевание квашиоркор. При этом отмечается задержка роста, развивается анемия, отечность тканей, дегенеративные изменения в печени, почках и в поджелудочной железе. Смертность больных квашиоркором очень высока. Даже если они выживают, длительная недостаточность белка приводит к необратимым нарушениям их физиологических функций. Недостаток белка в раннем возрасте приводит к нарушению умственных способностей. Недостаток какой-либо аминокислоты проявляется заболеваниями с характерными для каждого из них признаками. Например, недостаток триптофана имеет следствием нарушение функций сердца и помутнение хрусталика (катаракта), снижение уровня метионина приводит к поражению поджелудочной железы и жировой инфильтрации печени; лизина - к изменению процессов торможения в центральной нервной системе.

Недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой - тирозином. Точно так же потребности в метионине могут быть частично замещены гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине.

Эндогенные нарушения обмена аминокислот могут быть вызваны наследственными заболеваниями, имеющими в своей основе падение активности ферментов, ответственных за синтез заменимых аминокислот и их превращений. Нарушение метаболизма тирозина, например, приводит к появлению специфической (от желтой до коричневой и даже черной) окраски хрящей ушных раковин, кончика носа, а иногда и склеры вследствие отложения в них соответствующих пигментов. Известны проявления также в форме альбинизма (при нарушении синтеза пигмента меланина), при этом отсутствует характерная окраска волос, радужной оболочки глаз, кожи.

Для здорового взрослого человека минимальное количество белка в пище составляет 30…50 г/сут. (при биологической ценности не ниже 70 %). Оно поддерживает азотистое равновесие, но не обеспечивает сохранение работоспособности и здоровья человека [5, с. 194].

При нарушении равновесия между образованием и распадом белка в сторону распада у взрослого человека и недостаточным накоплением белка у детей развивается белковая недостаточность организма.

Алиментарная (пищевая) белковая недостаточность возникает как при недостатке белка в пище (количественный недостаток), так и при преобладании белков низкой биологической ценности (качественный недостаток). По данным ВОЗ половина населения земного шара испытывает хронический белковый голод. Особенно чувствительны к белковому голоданию дети.

Белковая недостаточность приводит к снижению массы тела, замедлению роста у детей, ухудшению костеобразования, снижению прочности костей, атрофии мышц, истончению и сухости кожи, задержке психического и умственного развития, снижению выработки гормонов, ферментов, в том числе пищеварительных, ожирению печени и циррозу ее, уменьшению в крови количества эритроцитов, лейкоцитов, лимфоцитов, гемоглобина, белков крови, снижению естественного и искусственного иммунитета, развитию гиповитаминозов, поражению сердечно-сосудистой и выделительной систем, возникновению белковых отеков и др.

Длительное избыточное потребление белка также оказывает неблагоприятное влияние на организм. Избыток белка приводит к гипертрофии печени и почек, усилению процессов гниения в кишечнике, угнетению нормальной микрофлоры кишечника, нарушению функции центральной нервной системы (перевозбуждение, неврозы и др.). Повышенное потребление белков за счет мяса, рыбы, внутренних органов животных способствует накоплению в организме мочевой кислоты - продукта обмена пуринов. Соли мочевой кислоты (ураты) откладываются в суставах, хрящах и других тканях, что ведет к подагре и мочекаменной болезни.

Для определения потребности организма в белках необходимо изучение азотистого баланса.

Азотистый баланс - это разность между потребленным с пищей азотом и азотом, выделенным из организма (с мочой, калом и другими путями). Различают следующие виды азотистого баланса:

Азотистое равновесие - характеризуется равенством количества азота, поступившего с пищей и выделенного из организма. Этот вид баланса отмечается у здорового взрослого человека при полноценном питании. Исследованиями установлено, что азотистое равновесие у взрослого человека поддерживается при поступлении 50-60 г белка.

Положительный азотистый баланс - азота с пищей поступает больше, чем его выводится из организма. Задержка азота физиологична для детей, беременных и кормящих женщин, после голодания и т.д., что связано с преобладанием пластических процессов в организме.

Отрицательный азотистый баланс - развивается в случае превышения выделения азота из организма над поступлением его с пищей. Он свидетельствует о потере организмом белков тканей. Отрицательный азотистый баланс наблюдается при голодании, при отсутствии в пище одной или нескольких незаменимых аминокислот, а также при нарушении усвояемости пищи при некоторых заболеваниях. Длительное нахождение в таком состоянии приводит к гибели.

Основными составными частями и структурными элементами белковой молекулы являются аминокислоты. Поступив с пищей, белки расщепляются до аминокислот, которые с кровью попадают в клетки и используются для синтеза белков, специфических для организма человека. В процессе синтеза специфических белков имеет значение не только количество поступивших с пищей белков, но и соотношение в них аминокислот. Вследствие того, что белков, совпадающих по аминокислотному составу с белками тканей человека в естественных пищевых продуктах нет, то для синтеза белков организма следует использовать разнообразные пищевые белки.

В пищевых продуктах для человека имеют значение 20 аминокислот в L-формах.

В организме человека наблюдается превращение одних аминокислот в другие, которое частично происходит в печени. Однако имеется ряд аминокислот, не образующихся в организме и поступающих только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми (эссенциальными) и считаются жизненно необходимыми. К незаменимым аминокислотам относятся триптофан, лизин, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, треонин. У детей незаменимой аминокислотой является гистидин, так как он у них не синтезируется до трех лет в необходимом количестве. При отдельных заболеваниях организм человека не способен синтезировать некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин из фенилаланина.

Каждая аминокислота в организме имеет свое значение.

Триптофан необходим для роста организма, поддержания азотистого равновесия, образования белков сыворотки крови, гемоглобина и ниацина (витамина РР).

Лизин участвует в процессах роста, образования скелета, усвоения кальция и т.д.

Метионин участвует в превращении жиров, в синтезе холина, адреналина, активизирует действие некоторых гормонов, витаминов, ферментов и является липотропным веществом, препятствующим жировому перерождению печени

Фенилаланин - участвует в процессе передачи нервных импульсов в составе медиаторов (допамин, норэпифрин).

Лейцин - нормализует сахар крови, стимулирует гормон роста, участвует в процессах восстановления поврежденных тканей костей, кожи, мышц.

Изолейцин - поддерживает азотистый баланс, его отсутствие приводит к отрицательному азотистому балансу.

Валин - участвует в азотистом обмене, координации движений и др.

Треонин - участвует в процессах роста, формирования тканей и др.

Биологическая ценность белков пищи характеризуется содержанием незаменимых аминокислот в пищевых белках, их сбалансированностью и степенью усвоения организмом.

Для полного усвоения белка пищи содержание в нем аминокислот должно быть в определенном соотношении, т.е. быть сбалансированным. Для взрослого человека может быть принята следующая формула сбалансированность незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана 1, лейцина 4…6, изолейцина 3…4, валина 3…4, треонина 2…3, лизина 3…5, метионина 2…4, фенилаланина 2…4. Для ориентировочной оценки сбалансированности незаменимых кислот принята упрощенная формула, согласно которой соотношения триптофан : лизин : метионин (вместе с цистином) равно 1:3:3 (г/сут).

В зависимости от биологической ценности различают три группы пищевых белков.

Белки высокой биологической ценности - это белки, содержащие все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве, в оптимальной сбалансированности и обладающие легкой перевариваемостью и высокой усвояемостью (более 95%). К ним относятся белки яиц, молочных продуктов, мяса и рыбы.

Белки средней биологической ценности - содержат все незаменимые аминокислоты, но они недостаточно сбалансированы и усваиваются на 70…80 %. Так, недостаток лизина - основная причина пониженной ценности белков хлеба. Кукуруза дефицитна по лизину и триптофану, рис - по лизину и треонину. Более полноценен белок картофеля, но количество его в этом продукте невелико - около 2 %. Кроме того белки почти всех растительных продуктов трудно перевариваемы, так как они заключены в оболочки из клетчатки, что препятствует действию пищеварительных ферментов, особенно в бобовых, грибах, крупах из цельных зерен.

Неполноценные белки - в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот, что приводит к неполному усвоению других аминокислот и всего белка. К ним относят коллаген, эластин (содержатся в соединительной, хрящевой ткани), кератин (волосы, ногти, шерсть) и др. Так, в эластине и коллагене отсутствует триптофан и снижено количество незаменимых аминокислот.

Наиболее быстро перевариваются в желудочно-кишечном тракте белки молочных продуктов, яиц и рыбы, затем мяса (говядины быстрее, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем мяса, так как в рыбе меньше соединительной ткани. Из коллагена получают желатин, который, несмотря на неполноценность, легко усваивается без напряжения секреции пищеварительных желез.

На усвояемость белков влияет технологическая обработка. Так, денатурация белковых молекул, образующаяся при тепловой обработке, взбивании, мариновании улучшает доступ пищеварительных ферментов и улучшает усвоение белков. Чрезмерная тепловая обработка (например, жарка) ухудшает усвояемость белков в результате избыточной денатурации, которая затрудняет ферментативную обработку. Избыточное нагревание отрицательно влияет на аминокислоты. Так, биологическая ценность молочного белка казеина падает на 50% при нагреве до 200оС, При сильном и длительном нагреве продуктов, богатых углеводами, в них уменьшается количество доступного для усвоения лизина. Поэтому рационально предварительное замачивание круп в целях сокращения времени варки. Лучше усваиваются вареное мясо и рыба потому что содержащаяся в них соединительная ткань при варке приобретает желеобразное состояние, белки при этом частично растворяются в воде и легче расщепляются. Измельчение пищевых продуктов облегчает процесс переваривания белков.

Для определения биологической ценности белков пищи применяют химические и биологические методы. К химическим методам относится

Метод аминокислотного скора (от англ. scorе - счет) - основан на определении количества всех аминокислот содержащихся в исследуемом белке, и вычислении процентного содержания каждой из аминокислот по отношению к ее содержанию в стандартном белке, принятом за идеальный белок (шкала ФАО/ВОЗ). В 1 г идеального белка содержится 40 мг изолейцина, 70 мг лейцина, 55 мг лизина, 35 мг серодержащих аминокислот (метионин и цистин), 60 мг ароматических аминокислот (фенилаланин и тирозин), 40 мг треонина, 10 мг триптофана, 50 мг валина. Аминокислота, скор (%} которой имеет наименьшее значение, считается лимитирующей, а с наименьшим скором - первой лимитирующей. Аминокислоты, скор которых близок к 100% свидетельствуют о полноценности белка.

К биологическим методам относят методы с использованием животных и микроорганизмов. У животных основными показателями оценки качества белка являются: привес (рост) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициент перевариваемости, величина задержки азота в организме, доступность аминокислот. Одним из распространенных биологических методов является определение коэффициента эффективности белка (КЭБ), который представляет собой отношение прибавки массы тела растущего животного (в г) к количеству потребленного белка (в г).

Для удовлетворения потребности организма в незаменимых аминокислотах целесообразно сочетание животных и растительных белков, которое улучшает суммарную сбалансированность аминокислот: молочные продукты с крупами, макаронами, хлебом; мучные изделия с творогом, мясом, рыбой; картофель и овощи с мясом и т.д.

Для повышения белковой ценности пищевых продуктов используют естественные белковые обогатители: соя, молоко и молочная сыворотка, белки крови убойных животных различные гидролизаты, белковые изоляты и концетраты, хлопковый и подсолнечный жмых, белок семян томатов, винограда и т.п. Выпускают молочные продукты с повышенным содержанием белков, созданы крупы с повышенным до 16-21% содержанием белков и сбалансированным аминокислотным составом, используют белково-пшеничный и белково-отрубяной хлеб (23% белка против 7% в обычном хлебе).

Перспективным считается использование в питании продуктов моря (водоросли, рыбные и нерыбные продукты промысла

Одним из путей решения проблемы дефицита белка является селекция сельскохозяйственных продуктов с высоким уровнем белка, а также добавление искусственных аминокислот в продукты, лимитированные по отдельным аминокислотам, например добавление лизина в муку высших сортов.

Основными источниками белка в питании являются мясные, рыбные, молочные и зернобобовые продукты. Больше всего белка содержится в сое - 35 %, в сырах - около 25 %, в горохе и фасоли - 22…23 %. В разных видах мяса, рыбы и птицы содержится 16…20 % белка, в нежирном твороге - 18 %, в жирном твороге - 14 %, яйцах - 13 %, в гречневой крупе - 13 %, овсяной крупе и пшене - 12 %, макаронах - 10 %, в хлебе пшеничном - около 8 %, ржаном - 6 %, молоке - около 3 %. В большинстве овощей содержится не более 2 % белка. Еще меньше его во фруктах и ягодах. Основным источником животного белка в питании является мясо, молоко, яйца, рыба. Основными поставщиками растительного белка являются хлеб и крупы.

Потребность в белках взрослого здорового человека зависит от возраста, пола, физической активности, вида труда, физиологического состояния. Для взрослого человека достаточно 0,75 г белка в сутки на 1 кг массы тела. При этом имеются в виду белки высокой биологической ценности и усвояемости. При смешанном растительно-животном рационе требуется примерно 1 г на кг массы тела. Потребление белка выше 1,5 г/кг нежелательно, а более 2 г/кг оказывает неблагоприятное действие.

Доля животных белков в среднем должна составлять около 55 % от общего количества рационе. Предусмотрено повышение доли животных белков для детей до 60…70 %, для кормящих матерей до 60 %.

Увеличивается потребность в белке в период выздоровления после тяжелых инфекций, хирургических операций, переломах костей, при туберкулезе и др.

Белок ограничивают при остром нефрите, недостаточности функции почек и печени, подагре и некоторых других заболеваниях. Возможно даже временное исключение белка из рациона. В малобелковых диетах при хронической почечной недостаточности содержание белка снижается до 20…40 г/сут, из них 60…70 % составляют животные белки.

Для здорового взрослого человека оптимальное количество белка в пище составляет - 100…120 г./сут. (или не менее 1 г/кг в сут.).

Детям до 12 лет достаточно 50…70 г./сут. (4,0…1,5 г/кг в сут.) (до 3 месяцев - 2,2 г/кг в сут., до 6 месяцев - 2,6 г/кг в сут, старше 6 месяцев - 2,9 г/кг в сут.).

Для детей от 12 до 15 лет оптимальное количество белка в пище составляет - 100…120 г./сут.

Потребность в пищевом белке возрастает:

при физических нагрузках (при тяжелых до 130…150 г.),

при низких температурах,

в период выздоровления после тяжелых заболеваний,

при беременности у женщин (3…4 г./кг белка/сут)

при росте у детей.

потребность в пищевом белке снижается [5, с. 195]:

при старении,

при повышении температуры окружающей среды

при тяжелых заболеваниях.

Потребность в пищевом белке у мужчин выше, чем у женщин.

.3 Функциональные свойства белков и их практическое значение

Растительные белки находят применение в производстве пищевых продуктов в качестве ингредиентов питательной, технологической и лечебно-профилактической значимости благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам. Понятие «функциональные свойства белков» впервые ввели Серкл и Джонсон в 1962 г [2,с.91]. Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства (В. Толстогузов, 1987). [2,с.91]

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию.

Белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные эмульсии и пены; белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не способны образовывать вязкие, эластичные массы, гели, не стабилизируют пены и эмульсии. Некоторые известные белки не попадают под указанные выше закономерности. Так, белки пшеничной клейковины, несмотря на низкую растворимость в воде (2…5 %), образуют структурные коллоидные системы - гели, которые выдерживают нагревание, замораживание и сушку, а белки из отрубей и тритикале с растворимостью 10… 20 % обладают высокими жироэмульгирующими и пенообразующими свойствами. Отклонения от указанных выше закономерностей объясняются трудностью создания в экспериментах при оценке функциональных свойств стандартных условий, так как белки имеют разные оптимальные значения свойств, а модельные системы не учитывают многофункциональность и взаимодействие белков с другими компонентами пищи (липидами, углеводами и т. д.). Поэтому признано, что функциональные свойства белков должны выражаться не только в численных значениях, но и в профилях зависимостей от технологических или других факторов. Данный подход в оценке функциональных свойств нашел отражение в применении для белков нового термина - «технофункциональные», включающего особенности технологических процессов при производстве, хранении и потреблении пищевых продуктов. При этом функциональные свойства белков оцениваются для конкретных пищевых систем в рамках выбранного направления путем сравнения их со свойствами традиционных или других известных белков [2,с.91].

Растворимость, являясь первичным показателем оценки функциональных свойств белков. В первом случае определяют количество азота, во втором - количество белка, перешедшего в раствор (в процентах от общего содержания его в продукте). Специфическая последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, неравномерное расположение гидрофобных и гидрофильных групп на поверхности белков, наличие или отсутствие спирализованных участков обуславливают особенности функциональных свойств. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. При рассмотрении гидрофобных взаимодействий белков различают среднюю и относительную (поверхностную) гидрофобность. Под средней гидрофобностью понимают энергию стабилизации, приходящуюся на одну неполярную боковую группу при связывании ее внутри глобулы белковой молекулы, под относительной - степень гидрофобного взаимодействия неполярных остатков аминокислот, расположенных на поверхности глобул. Последний вид гидрофобности оценивается по связыванию с липидами и углеводами, распределению белков в двухфазных водных системах, содержащих полимеры с разной гидрофобностью, и т.д. За счет относительной гидрофобности осуществляется взаимодействие с липидами и формируется четвертичная структура белков. Чем ниже относительная гидрофобность белков (то есть ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость [2,с.92].

Вклад электростатических сил в растворимость белков зависит от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем изоэлектрической точке, белки имеют наименьшую растворимость, так как суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы лишены способности отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (Н+ или ОН- соответственно) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде и отрицательно в щелочной, а значит и переход белков в раствор. В кислой среде белок имеет положительный заряд вследствие подавления диссоциации карбоксильных (-СООН) групп, в щелочной - отрицательный за счет подавления диссоциации основных (-NH2) групп [2,с.93].

Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер. При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание). Использование в качестве растворителя воды, разбавленных растворов солей, щелочей и водно-спиртовых растворов обеспечивает перевод гетерогенных смесей в раствор, соответственно, альбуминов, глобулинов, глютелинов и проламинов и получение белковых фракций, различающихся по аминокислотному составу, молекулярным массам и функциональным свойствам [2,с.93].

При использовании белков в качестве обогатителей, наполнителей (разбавителей), функциональных ингредиентов и аналогов мясных и рыбных изделий большое значение имеют такие свойства белковых суспензий, как ограниченная степень набухания и размер частиц, водо- и жиросвязывающая способность, адгезионные свойства, значение рН и буферная емкость, образование вязко-упругоэластичных масс и гелей [2,с.94].

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая - адсорбцией жира за счет гидрофобных остатков. При невысокой влажности гидрофильные группы, взаимодействуя с молекулами воды, образуют мономолекулярный слой, при высокой - вокруг глобул белка формируется многослойная структура с одновременным проникновением воды во впадины и выступы. Общее количество воды и жира на поверхности достигает 0,2…0,4 г на 1 г белков [2,с.94].

Способность белков удерживать жир и воду зависит не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры и присутствия углеводов, липидов и других белков. В пшеничном тесте при добавлении соевого белка или пшеничной клейковины водопоглотительная способность положительно коррелирует с количеством нерастворимой фракции белков и отрицательно - с содержанием растворимой. Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и т.д.) повышает выход последних, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязывающую способность, и их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба. Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении [2,с.94].

Жироэмульгирующая и пенообразующая способности белков широко используются в практике получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп белка к воде, а гидрофобных - к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Наиболее широко распространены пищевые эмульсии «масло в воде» (м/в) и «вода в масле» (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели и эмульсии «вода в воде» (в/в). Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих в поле сил сдвига деформацию дисперсионной среды с образованием мелких частиц. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсий и т.д., описание которых можно найти в специальной литературе [2,с.94].

Пены (дисперсные системы с газообразной фазой и жидкой или твердой средой) получают механическим распределением воздуха в растворе белка путем взбивания или за счет вскипания воды, понижения давления, обеспечения химических и микробиологических процессов в белоксодержащих пищевых системах. Так, белки клейковины образуют пену в хлебном тесте под действием диоксида углерода при брожении, а в кондитерском - за счет химических разрыхлителей при выделении аммиака и диоксида углерода. Пенообразующие свойства белков характеризуются пенообразующей способностью и стабильностью пены. Первый показатель измеряется объемом пены, отнесенным к массе белка, второй - периодом ее полураспада, то есть временем, необходимым для разрушения половины объема пены. Оба показателя зависят от рН среды, концентрации белка, солей, температуры, присутствия липидов, сахарозы, пищевых волокон, фракционного состава и строения белков. Для качества некоторых пищевых продуктов большое значение имеет размер пузырьков пен, который также зависит от технологических и других факторов. Глютенин пшеницы, например, образует пузырьки пены с большим размером, чем глиадин. После расщепления дисульфидных связей в глиадине и целой клейковине размер пузырьков не изменяется, в то время как у глютенина он уменьшается [2,с.95].

На основе жироэмульгирующих свойств растительные и животные белки применяются в производстве хлебобулочных, мучных кондитерских изделий, низкокалорийных маргаринов, майонезов, паст, мясных продуктов, а пенообразующие свойства являются основой производства сбивных кондитерских изделий (бисквитов, десертов, кремов и т. д.). Способность белковых суспензий к сцеплению с поверхностями металла, пластмасс, картона, бумаги (адгезия) важна в процессах транспортировки, обработки, формования и упаковки тестовых, творожных, сырных, конфетных масс, мясных и рыбных фаршей, текстуратов белка и новых форм белковой пищи (аналогов) [2,с.95].

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля, обусловленные образованием пространственной сетки взаимодействующих молекул белка, зависят от минимальной его концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точки), от рН, от присутствия других белков, солей, полисахаридов. Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми физико-химическими свойствами. К последним относятся прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т.д. К подобного рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов [2,с.96].

Различают наполненные, смешанные, комплексные, анизотропные гели и ксерогели. Наполненные гели содержат другие белки в суспензированном или растворенном виде, смешанные состоят из пространственных сеток с разными видами белков, у комплексных гелей роль гелеобразователя выполняют комплексы белков с другими соединениями. Отличительной особенностью анизотропных гелей является наличие в их составе ориентированных молекул белка, а ксерогелей (сухих гелей) - возможность хранения их в течение длительного времени [2,с.96].

Вязко-эластично-упругие свойства. Отличительным свойством некоторых пищевых белков является низкий уровень полярности функциональных групп. Молекулы воды, окружая частицы белков, отталкиваются, а молекулы белков, наоборот, агрегируются с образованием комплексов с присущими им реологическими свойствами (вязкость, эластичность, упругость). Наиболее выраженным комплексом таких свойств обладают белки пшеничной клейковины, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (зерно, отруби, изюм). За свойство упругости и эластичности белков ответственность несет глютениновая фракция белков.

С целью обеспечения стабильности технологического процесса, улучшения качества и расширения ассортимента пищевых изделий осуществляют регулирование функциональных свойств. Функциональные свойства белков определяются их структурой. Например, вязкость и гелеобразующие свойства соотносятся с размером и формой молекул, а водосвязывающая способность, пенообразующие и эмульгирующие свойства коррелируют с соотношением на поверхности полярных и гидрофобных групп. Все факторы, которые изменяют структуру белков, вызывают и регулирование (модификацию) их свойств [2,с.96].

Регулирование функциональных свойств белков достигается изменением условий их выделения, сушки, физическими, физико-химическими воздействиями, ферментативной и химической модификацией. Параметры обработки могут изменять аминокислотный и фракционный состав белков, вызывать денатурацию, агрегацию или взаимодействие с другими компонентами (липидами, углеводами).

Наиболее широко используемыми методами регулирования функциональных свойств являются физико-химические и ферментативные. К физико-химическим методам относятся перевод белков перед сушкой в раствор кислот, щелочей, оснований - с целью изменения заряда или ионного состава, тепловая денатурация и т.д. При этом у белков улучшаются функциональные свойства: повышается растворимость, гелеобразующая, жироэмульгирующая способность, способность к текстурированию и прядению [2,с.97].

Функциональные свойства белков улучшаются и за счет обработки их веществами липидной (лецитин, стеароил-2-лактилат натрия или кальция, моно- и диацилглицерины), углеводной (пектины, альгинаты, каррагинаны, камеди) или иной природы (поливалентные металлы).

Реакционные группы белков взаимодействуют с различными типами соединений с образованием при этом композитных формул. Последние усиливают процессы водопоглощения, эмульгирования жира, гелеобразования, структурирования и тем самым улучшают качество готовых изделий [2,с.97].

Хорошо изучено взаимодействие белков с заряженными полисахаридами, приводящее к получению нерастворимых электростатических комплексов. При этом наблюдается фазовое расслоение системы. Регулирование функциональных свойств белков в составе суспензии достигается добавлением в состав пищевых дисперсных систем, например мясных фаршей, анионных полисахаридов (пектаты, альгинаты, карбоксиметилцеллюлоза) или применением последних на стадии осаждения белка из растворов. Комплексообразование белков с полисахаридами эффективно и для избирательного фракционирования белковых компонентов за счет сорбции их как при одноименных, так и разноименных зарядах с молекулами анионов [2,с.97].

Комплексы белок - анионный полисахарид имеют большую набухаемость, хорошую водоудерживающую способность и более высокие поверхностно-активные свойства. В присутствии, например, пектина и каррагинана эмульсионная емкость и стабильность жировой эмульсии с казеинатом натрия повышаются (Э. Токаев, И. Рогов и др., 1982) [2,с.98]. Образование комплекса белок - анионный полисахарид (КМЦ, гуммиарабик и др.) с казеином, глобулинами сои обеспечивает и получение более стабильных пен при более высокой массовой доле белка в них (В. Толстогузов, Е. Браудо и др., 1985) [2,с.98].

При образовании комплексов белка с анионными полисахаридами большая роль отводится взаимодействию положительно заряженных групп белка с отрицательно заряженными группами полисахаридов, а также образованию гидрофобных взаимодействий и водородных связей между комплексообразователями. При формировании таких комплексов иногда изменяется вторичная структура белка.

Ферментативная модификация функциональных свойств белков осуществляется с использованием ферментов растительного, микробного или животного происхождения. Преимуществом таких методов являются мягкие режимы выделения белков, сохранение биологической ценности и возможность регулирования глубины той или иной реакции. К недостаткам методов относится ограничение процессов модификации из-за высокой степени специфичности ферментов.

Из ферментативных методов модификации наибольшее распространение получил метод ограниченного ферментативного протеолиза. С его использованием для замены яичного альбумина выпускают пенообразующие модифицированные белки: гидролизаты изолята и гидролизаты муки [2,с.98].

. НАРУШЕНИЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ, ВЫЗЫВАЕМОЕ ГЛЮТЕНИНОМ, АВЕНИНОМ, ГОРДЕИНОМ

.1 Нарушения пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Пищеварение - это процесс химической и предварительной механической обработки пищи, при которых питательные вещества успешно впитываются и усваиваются организмом, а не переваренные продукты и продукты распада удаляются из него. Пищеварение - начальный этап в обмене веществ.

Процесс пищеварения начинается в ротовой полости. Обработка пищевых масс в ротовой полости приводит к размельчению пищи, рефлекторному запуску всех систем пищеварения. Из ротовой полости через пищевод пища попадает в желудок - один из самых «чувствительных» органов пищеварительного тракта. Уничтожение болезнетворных микроорганизмов высококислотным желудочным соком, первичная обработка и переваривание пищевых масс - перечень, который выполняет желудок. Затем, небольшими порциями пища поступает в начальный отдел тонкого кишечника - двенадцатиперстнаю кишку. Она является «рабочей органом» желудочно-кишечного тракта. Именно здесь происходит обработка пищевых масс самыми активными пищеварительными соками - секретом поджелудочной железы и желчью. Сравнительно небольших размеров поджелудочная железа вырабатывает до 1,5 л секрета, способного осуществлять самое активное пищеварение белков, жиров и углеводов. Функция же желчи состоит в том, что она эмульгирует жиры, тем самым облегчая пищеварение. Таким образом, желчный пузырь также является одним из главнейших органов пищеварительной системы. Он выполняет функцию резервуара для желчи, которая вырабатывается в количеств около 800 миллилитров в сутки. Первично желчь попадает в желчный пузырь, емкость которого составляет от 100 до 200 мл, здесь желчь накапливается и концентрируется. Попадание пищи в желудочно-кишечный тракт вызывает сокращение желчного пузыря, что приводит к попаданию желчи через желчевыводящие протоки в двенадцатиперстную кишку. Далее пищеварение происходит в тонком кишечнике, где всасываются питательные вещества, расщепленные до элементарных белков, жиров и углеводов. В толстом кишечнике всасываются вода и оставшаяся желчь, а непереваренные компоненты образуют каловые массы [17].

Нарушения пищеварения подразделяются на две группы. К первой группе относятся расстройства, обусловленные синдромом недостаточности пищеварения (мальдигестией), т.е. нарушением расщепления белков, жиров и углеводов при дефиците пищеварительных ферментов (желудочного сока, желчи, поджелудочной железы). В результате нарушения функций ферментов пищевые вещества не расщепляются.

Вторую группу составляют расстройства, обусловленные синдромом нарушенного кишечного всасывания (мальабсорбцией). При мальабсорбции расщепленные пищевые вещества не могут нормально попасть в кровь и лимфу (обычно они проникают из слизистой оболочки тонкой кишки). Сочетание расщепления и абсорбции обозначается как мальассимиляция.

Нарушения пищеварения наблюдаются при различных болезнях тонкой кишки. Существуют редкие врожденные нарушения пищеварения, выявляемые уже в период новорожденности, например, целиакия, муковисцидоз, а также непереносимость лактозы. Если в кишечнике не хватает определенных ферментов, то в тонкой кишке нарушается всасывание пищевых веществ.

Глютен - белок, содержащихся в пшенице. Некоторые белки, которые образуют глютен (растворимые в спирте) называются глиадины. Аллергическую реакцию при целиакии вызывает именно глиадин в глютене. Механизм приобретения глиадином токсических (ядовитых) свойств еще не изучен, однако проводятся исследования этого процесса. [12]

Белки, включая глиадин, представляют собой длинные цепочки соединенных друг с другом аминокислот (до нескольких сотен). Обычно, во время переваривания пищи, пищеварительные ферменты в тонком кишечнике расщепляют белки на одиночные аминокислоты и небольшие цепочки аминокислот. Без этого невозможен процесс пищеварения, так как в тонком кишечнике происходит усвоение только одиночных аминокислот или, максимум, цепочек из трех-четырех аминокислот, и проблем с пищеварением не возникает. Однако, глиадин не полностью расщепляется пищеварительными ферментами. Остается некоторое количество более длинных цепочек аминокислот, которые попадают в клетки оболочки тонкого кишечника из-за того, что проницаемость этих клеток для более длинных цепочек аминокислот повышена. Некоторые из этих более длинных цепочек аминокислот токсичны для клеток тонкого кишечника и повреждают их. Одна из этих цепочек способна присоединяться к ферменту, содержащемуся внутри клеток тонкого кишечника, трансглутаминазе ткани.

Тканевая трансглютаминаза представляет собой фермент, который широко распространен во многих органах. Всего существует восемь разновидностей этой молекулы, каждая из которых экспрессируется в определенной ткани. Интестинальная форма трансглутаминазы (TG2), которая экспрессируется в кишечнике является основной мишенью антител при целиакии. Основной функцией транглутаминазы является образование поперечных сшивок белков соединительной ткани, что делает их механически прочными и устойчивыми к протеолизу.[12]

Повышенная активность тканевой трансглутаминазы в стенке кишечника приводит к дезаминированию молекул α-глиадина, в результате чего образуются устойчивые к протеолизу дезаминдированные фрагменты белка - дезамидированные пептиды глиадина (ДПГ). В результате сенсибилизации тканевая трансаминаза и фрагменты глиадина становятся иммунногенными и вызывают антительный и клеточный иммунный ответ, тем самым повреждает клетки тонкого кишечника.

Ячмень и рожь содержат глиадино-подобные белки, которые могут вызывать целиакию у людей с наследственной предрасположенностью. Овес также содержит подобные белки, однако в отличие от ячменя и ржи, он вызывает более слабую реакцию и только у небольшого количества людей, предрасположенных к развитию целиакии. Употребление в пищу риса и кукурузы не приводит к развитию целиакии, поскольку в ней не содержатся глиадино-подобные белки [12].

.2 Необходимость создания специализированных продуктов для диетического лечебного питания при нарушениях пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Пищевая продукция диетического лечебного питания - специализированная пищевая продукция с заданной пищевой и энергетической ценностью, физическими и органолептическими свойствами, и предназначенная для использования в составе лечебных диет.

В настоящее время одной из проблем в области продуктов питания является разработка технологии изделий специализированного назначения, направленных на профилактику и лечение врожденных заболеваний. К таким видам продуктов относятся безглютеновые мучные изделия, предназначенные для людей, больных целиакией [16].

Специализированные продукты диетичекого лечебного питания представляют собой специально разработанные продукты для питания больных людей с целью замены обычных продуктов, запрещенных к употреблению по медицинским показаниям. К ним прежде всего относятся лечебные продукты, используемые при заболеваниях желудочно-кишечного тракта, при нарушении акта жевания и глотания, в послеоперационном периоде, они должны обеспечивать максимальное механически и химически щадящее питание, поэтому имеют высокую степень измельчения, содержат очень мало клетчатки, экстрактивных веществ, специй и соли; лечебные продукты, предназначенные для применения при заболеваниях, связанных с нарушениями обмена веществ. Поэтому в данных продуктах ограничивается содержание некоторых пищевых веществ (соли, белка, насыщенных жирных кислот, сахара и др.). Кроме этого, в них увеличено содержание витаминов, незаменимых жирных кислот, лецитина, минеральных веществ и микроэлементов, которые способствуют нормализации нарушенного обмена.

Особо следует выделить специализированные продукты лечебного питания, предназначенные для питания больных с наследственными нарушениями обмена веществ. В таких продуктах резко ограничиваются или полностью исключаются непереносимые организмом вещества.

Производство же лечебных и диетических продуктов для этой категории населения в нашей стране развито слабо. В настоящее время основные продукты для безглютенового питания импортируются из стран ЕЭС и ориентированы, в основном, на западного потребителя. При этом они имеют высокую стоимость, но обладают низкой пищевой ценностью, поскольку состоят преимущественно из крахмалопродуктов [16].

Безглютеновые продукты становятся всё более популярными. Главная причина тому - увеличение числа людей, страдающих от аллергии, при которой потребление любого продукта с содержанием глютена представляет

потенциальную опасность.

Задача разработки безглютеновых мучных изделий сводится к созданию теста с реологическими параметрами, характерными для аналогичного теста из пшеничной муки, которое после выпечки позволяло бы получить изделия с традиционными потребительскими свойствами.

По терминологии Технического регламента Таможенного союза ТР ТС 027/2012 «О безопасности отдельных видов специализированной пищевой продукции, в том числе диетического лечебного и диетического профилактического питания» отдельные виды специализированной пищевой продукции без глютена должны состоять или быть изготовлены из одного или более компонентов, которые не содержат пшеницы, ржи, ячменя, овса или их кроссбредных вариантов (полученные путем их скрещивания) и (или) должны состоять или быть изготовлены специальным (для снижения уровня глютена) образом из одного или более компонентов, которые получены из пшеницы, ржи, ячменя, овса или их кроссбредных вариантов, и в которых уровень глютена в готовой к употреблению продукции составляет не более 20 мг/кг.

А также, отдельные виды специализированной пищевой продукции с низким содержанием глютена должны состоять или быть изготовлены специальным (для снижения уровня глютена) образом из одного или более компонентов, которые получены из пшеницы, ржи, ячменя, овса или их кроссбредных вариантов, и в которых уровень глютена в готовом к употреблению продукции составляет более 20 мг/кг, но не более 100 мг/кг.

Кукуруза, картофель, рис, соевые бобы, гречка, пшено считаются свободными от глютена. В этой связи актуальной задачей пищевой промышленности является разработка новых технологий многокомпонентных безглютеновых продуктов с длительным сроком годности. При этом важнейшим условием при создании рецептурных композиций должна быть их высокая пищевая и биологическая ценность, с одновременно низкой себестоимостью. К таким продуктам в полной мере можно отнести сухие растительные каши. Сухие растительные каши, представляют собой продукты, состоящие из смеси различных круп (хлопья), фруктово-овощных добавок, сушеных плодов, ягод, сахара или сахарозаменителей, молочного белка, пребиотиков, или механическую смесь рецептурных ингредиентов, предназначенных для употребления в пищу в качестве крупяных блюд. В питании населения они занимают одно из приоритетных мест и пользуются большим спросом. Основной компонент разработанных безглютеновых каш - хлопья: пшенные, рисовые в различных сочетаниях. Зерновые и злаковые культуры, а также продукты их переработки - хлопья, богаты белками, минеральными веществами, витаминами, углеводами, в т.ч. полисахаридами, но качественный и количественный состав их не одинаков [14].

Основные ингредиенты рецептуры смешивали порошком моркови, тыквы сушеной, яблоками, абрикосами, ягодами черники, вишни, клубники, льняной мукой и т.д. Комбинации таких добавок могут быть чрезвычайно разнообразны.

В этом смысле каши заметно отличаются от других пищевых концентратов высоким содержанием комплекса полезных веществ: белков, жиров, углеводов, минеральных веществ, витаминов. Кроме этого значительную долю сырья для каш составляют зерновые и злаковые культуры, с ними в организм человека попадают пищевые волокна. Это дает возможность рекомендовать каши людям для профилактики заболеваний желудочно-кишечного тракта, холестеринового обмена, другими нарушениями обмена веществ [14].

Одна из приоритетных проблем хлебопекарной промышленности в современных условиях - увеличение объемов производства хлеба с использованием ржаной муки. Для ее решения актуальными являются исследования по развитию ассортимента ржаного хлеба повышенной пищевой и пониженной энергетической ценности, что соответствует современным требованиям рационального питания.

Хлебобулочные изделия с использованием ржаной муки относятся к изделиям функционального назначения. Усилить функциональные свойства хлебобулочных изделий с ржаной мукой можно, развивая их ассортимент путем введения в рецептуры новых видов сырья.

Известно, что ячмень и овес являются источником глюкана, который считают ответственным за снижение холестерина. Поэтому зерно ячменя и овса, а также продукты его переработки рекомендуются для потребления при различных холестеринпонижающих диетах.

При разработке нового ассортимента хлеба с использованием ржаной муки применяли основные злаковые и крупяные культуры, в том числе ячмень и овёс, продукты их переработки в нативном виде (мука, хлопья, крупка, отруби и т.д.) и обработанные различными электрофизическими методами (экструзия, инфракрасное излучение).

При отработке параметров приготовления теста использовали технологии, основанные на применении заквасок (густых, жидких с заваркой и без нее, концентрированных бездрожжевых), а также подкисляющей добавки и улучшителя ржаного хлеба с.

Перспективными видами сырья для производства безглютеновой продукции являются такие виды муки, как амарантовая и нутовая.

Амарант превосходит традиционные зерновые культуры по содержанию питательных веществ, особенно по белку и жиру: по общему содержанию белка в зерне он уступает только бобовым культурам. Белок амаранта содержит оптимальное соотношение незаменимых аминокислот, а по содержанию лизина в два-три раза превосходит зерновые [15].

Нут - ценный источник белка. В зависимости от сорта и условий выращивания семена нута содержат до 32 % белка, т. е. в два-три раза больше, чем зерновые злаки. Усвояемость белков нута в полтора раза выше, чем у пшеницы, причем нут является богатым источником дефицитнейших аминокислот - лизина и триптофана.

Таким образом, целесообразность применения муки нута и амаранта в производстве мучных безглютеновых продуктов определяется не только их высокой пищевой и биологической ценностью, но и функциональными свойствами их белков [15].

Вафельные изделия пользуются спросом среди всех групп населения, в общем объеме выпуска мучных кондитерских изделий их доля составляет около 15 %. Вследствие этого разработка технологий производства вафельных изделий специального назначения, рекомендованных людям, страдающим целиакией, представляет немалый интерес.

Для обеспечения необходимых технологических свойств вафельное тесто должно обладать жидкой консистенцией и минимальной вязкостью, поэтому при замесе теста из пшеничной муки максимально ограничивают набухание ее белков.

Химический состав нутовой и амарантовой муки отличается от состава пшеничной - белки нутовой муки практически не содержат глютена, они представлены водорастворимыми альбуминовой и глобулиновой фракциями, которые после набухания и растворения переходят в раствор, не оказывая влияния на вязкость теста. В амарантовой муке содержится значительное количество гидрофильных водорастворимых пентозанов, увеличивающих вязкость и снижающих текучесть вафельного теста [15].

В Центре прикладных исследований компании «ЭФКО» разработана технология приготовления вафельного теста, обладающего необходимыми реологическими характеристиками. Данная технология позволяет использовать существующее производственное оборудование. Полученные в результате такой технологии вафельные листы отвечали требованиям физико-химических и структурно-механических показателей традиционных вафельных листов, отличаясь развитой пористостью и обладая достаточной прочностью и хрустящими свойствами.

По органолептическим характеристикам вафельные листы на основе амарантовой муки незначительно отличаются от листов, произведенных на основе пшеничной муки: они обладают приятным вкусом и ароматом, слегка напоминающим ореховый. Это объясняется специфическими органолептическими характеристиками амарантовой муки, не свойственными традиционным зерновым культурам. Такие вафельные листы особенно хорошо сочетаются с начинками, содержащими разнообразное ореховое сырье [15].

Для производства вафельных начинок в России традиционно использовались кондитерские и кулинарные жиры, полученные методом гидрогенизации с высоким содержанием трансизомеров (30…40 %).

Таким образом, разработанные рецептуры и технология производства безглютеновых вафель на основе амарантовой и нутовой муки с использованием кондитерских жиров, не содержащих трансизомеры ненасыщенных жирных кислот, являются перспективными и востребованными на рынке [15].

Для больных целиакией во многих странах разработаны и выпускаются безглютеновые заменители хлеба, макаронных изделий, печенья, мука для выпечки и т.п. Эти продукты часто обозначаются на упаковке символом «перечеркнутый колосок». При их производстве особое внимание уделяют чистоте сырья - должны быть исключены малейшие примеси токсичных для больных целиакией злаков. [13]

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Белки служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот, в качестве ферментов участвуют во всех стадиях биосинтеза полипептидов, полинуклеотидов и других соединений, катализируют все метаболические процессы. Особые сократительные белки ответственны за клеточные и внутриклеточные движения. В комплексе с липидами белки входят в состав мембран, обеспечивая транспорт метаболитов в клетку и из нее. Белки служат для запасания и переноса кислорода. Они осуществляют иммунологическую функцию, защищая организм от чужеродных соединений. Они входят в состав кожи, волос, соединительных тканей, костей и т. д., выполняя динамическую опорную функцию, обеспечивая тем самым взаимосвязь органов, их механическую целостность и защиту. Перечень их многообразных функций можно продолжать бесконечно.

В настоящее время известно, что основным источником белков в животном организме служат продукты питания, а источники пищи практически все в той или иной мере содержат белки, при этом животные ткани наиболее предпочтительны как по количественному, так и качественному показателю благодаря наличию всех незаменимых аминокислот и хорошей переваримости в желудочно-кишечном тракте. Они наиболее близки по составу и свойствам к белкам организма человека, имея полный набор аминокислот в желаемом соотношении.

Белки определяют интеллектуальное и физическое развитие человека, обеспечивая гармоничность и жизнеспособность организма. Понимание роли химической и пространственной структур белков в функционировании организма дает ответ на многие вопросы, связанные со здоровьем и его поддержанием через питание. При этом весьма важны функции белков в процессе переработки пищевого сырья и кулинарной обработки, поскольку физико-химические свойства, обусловленные специфической структурой, лежат в основе получения различных технологических форм и создания потребительских качеств продуктов.

Успех в области химии растительных белков позволил по-новому взглянуть на растения как на источники этих веществ. Определенные экономические преимущества дает использование белковых систем растений при удовлетворении потребностей человека в белковом питании. Принципы комбинирования в разработке полноценных продуктов питания также опираются на структуру и свойства белков, обеспечивающих высокое качество пищевых продуктов.

В обеспечении здоровья через питание нацеливает на приемы в достижении главной цели пищевых производств - удовлетворении потребностей организма с учетом физиологических норм и социального статуса.

При целиакии в качестве полноценной замены глютенсодержащих продуктов можно использовать нетоксичные при целиакии злаковые: рис, гречиху, кукурузу, пшено. Безопасными являются также мука и крахмалы, приготовленные из картофеля, тапиоки, маниоки, батата, бобов, гороха, сои, различных орехов.

На мировом рынке имеется достаточно широкий выбор продуктов для больных целиакией (хлеб, макаронные изделия, печенье, основа для пиццы, смеси для выпечки и т.п.). Их легко узнать по наличию на упаковке перечеркнутого колоса и маркировке «gluten-free».

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

Елисеев, Ю.Ю., Луцевич И.Н., Жуков А.В., Клещина Ю.В., Данилов, А.Н. Лекция №10 Значение белков и жиров в питании человека. Биологическая роль белков [Электронный ресурс]: Публикуется с разрешения правообладателя: ЛА «Научная книга». - Режим доступа: URL: <http://lib.rus.ec/b/165926/read>

Нечаев, А.П. Пищевая химия: учебник / А.П. Нечаев, С.Е. Траубенберг, Кочеткова А.А. [и др.]. Под ред. А.П. Нечаева - 4-е изд., перераб. и доп. - СПб.: ГИОРД, 2007. - 640с.

Казаков, Е.Д. Биохимия зерна и продуктов его переработки: учебник / Е.Д. Казаков, В.Л. Кретович - М.: Агропромиздат, 1989.

Б. Годон. Растительный белок/Пер. с фр. В.Г. Долгополова; Под ред. Т. П. Микулович. -М.: Агропромиздат, 1991. -684с.

Рогов, И.А. Химия пищи: Учебник для вузов / И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Н.И. Дунченко - М.: КолосС, 2007. - 853 с.

Дарбре, А. Практическая химия белка. Москва: «Мир», 1989г, 623с.

Губергриц, А.Я., Линевский Ю.В. Лечебное питание: справочное пособие, 3-е издание. К.: Выща шк. Головное издательство, 1989. -398с.

Плешкова, Б.П. Белки семян зерновых и масличных культур. Москва: «Колос», 1977. -309с.

Поздняковский, В.М. Гигиенические основы питания, качество и безопасность пищевых продуктов, 5-е издание. Новосибирск: Сибирское университетское издательство, 2007. -450с.

Мудрецова-Висс, К.А. Микробиология, 5-е издание. М.: «Экономика», 1985. -256с.

Маталыгина, О.А. Романовская, И. Э. Методические рекомендации по организации питания детей в возрасте от 1,5 до 17 лет, больных целиакией. 2011.

Лапин, С.В., Тотолян, А.А. Иммунологическая лабораторная диагностика аутоиммунных заболеваний. Издательство «Человек», СПб - 2010.

Ершова, Т.А. Разработка рецептур безглютеновых пищеконцентратов. [Электронный ресурс]: Школа Биомедицины, Дальневосточный федеральный университет, Владивосток, Российская Федерация. - Режим доступа: URL: <http://www.scienceforum.ru/2013/pdf/4183.pdf>

Кузнецова, Л.И. Научные основы технологий хлеба с использованием ржаной муки на заквасках с улучшенными биотехнологическими свойствами [Электронный ресурс]. Режим доступа: URL: http://dibase.ru/article/25012010_kuznetsovali/

Островерхова, Т. Особенности производства безглютеновых изделий [Электронный ресурс]: ООО «ЭФКО Пищевые Ингредиенты». Режим доступа: URL: <http://www.candytech.ru/articles.php?n=24&c=7&a=365&l=21>

Барсукова, Н.В. Разработка технологии пряничных изделий на основе безглютенового мучного сырья: Дис. на соиск. уч. степ. канд. техн. наук: 05.18.16 - СПб., 2005. - 156 с.