Бионеорганическая химия
БИОНЕОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Бионеорганическая химия — одно из самых новых
направлений неорганической химии. Задачей бионеорганической химии являются
выявление неорганических соединений, участвующих в различного рода биологических
процессах, их изучение, математическое и химическое моделирование
биологических систем с участием этих соединений и, наконец, управление этими
системами и их оптимизация. В курсе неорганической химии при систематическом
рассмотрении свойств элементов периодической системы необходимо наряду с
другими аспектами останавливаться и на проблемах бионеорганической химии, в том
числе отмечать биологическую роль тех или иных неорганических соединений.
1. Бионеметаллы и
биометаллы
В биологических процессах участвует большое число
химических соединений, образованных различными элементами периодической системы.
Организмы животных и растений состоят из сложных веществ, включающих в свой
состав как элементы-неметаллы, так и элементы с металлическими свойствами. Из
неметаллов особенно важную роль играют углерод, водород, кислород, азот,
фосфор, сера, галогены. Из металлов в состав животных и растительных организмов
входят натрий, калий, кальций, магний, железо, цинк, кобальт, медь, марганец,
молибден и некоторые другие.
Для того чтобы оценить соотношение количеств
химических элементов, входящих в состав живых организмов, полезно рассмотреть
содержание биоэлементов в организме «среднего» здорового человека (вес 70 кг). Установлено, что на 70 кг массы человека приходится 45,5 кг кислорода (т. е. больше половины массы), углерода—12,6, водорода — 7,0, азота — 2,1 кг, примерно столько же фосфора. Кальция в человеке 1,7 кг, калия — 0,25, натрия — 0,07 кг, магния — 42 г, железа — только 5 г (химики шутят, что железа в человеке хватит
лишь на один гвоздь), цинка — 3 г. Остальных металлов в сумме меньше, чем 1 г. В частности, меди — 0,2 г, марганца — 0,02 г.
Интересно, что вхождение химических элементов в состав живых
организмов не зависит каким-либо простым образом от их распространенности.
Действительно, хотя наиболее распространенный на земле элемент — кислород —
является важнейшей составной частью соединений, слагающих растительные и
животные организмы, такие распространенные элементы, как кремний и алюминий, в
их состав не входят, а относительно мало распространенные кобальт, медь и
молибден выполняют важную биологическую роль. Следует отметить также, что
среди биоэлементов, т. е. элементов, играющих важную роль в построении живого
организма и в процессах поддержания его жизни (обмен веществ, метаболизм),
находятся очень сильно различающиеся по своим
химическим свойствам, размерам частиц и электронному строению металлы и
неметаллы. Например, среди биометаллов (их часто называют «металлами жизни»)
есть элементы, образующие ионы с благородногазовой электронной «подкладкой»,
несклонные к проявлению переменной валентности (Na+, K+, Mg2+, Са2+).
Наряду с этим есть среди биометаллов и элементы с 18-электронной (Zn2+) или недостроенной
18-электронной «подкладкой» (Cu2+, Co2+, Fe2+, Fe3+, Mo(V), Mo(VI)). Последние склонны
изменять степень окисления в ходе обмена веществ.
Среди перечисленных биометаллов есть элементы,
образующие преимущественно ионные (Na, К) и ковалентные связи (Mo, Zn); сильные
комплексообразователи, такие, как Fe3+, Co2+, Cu2+, Zn2+. Однако и менее
прочные комплексы, образованные, например, ионами Са2+, Mg2+, Mn2+, играют важную
биологическую роль, и даже ионы щелочных металлов (Na+, К+) в метаболических
процессах вовлекаются в образование комплексов (с участием макроциклических лигандов).
Установлено, что большое значение имеют размеры ионов металлов, участвующих в
процессах метаболизма.
Так, например, не очень большая разница в
величинах ионных радиусов Na+ (0,98 А) и К+ (1,33 А)
обусловливает очень большую разницу в радиусах гидратированных ионов. Это
приводит к неодинаковой роли ионов Na+ и К+ в
процессе метаболизма: Na+ — внеклеточный, а К+—внутриклеточный
ионы. Именно размеры ионов, а также характерный для данного иона тип
химической связи определяют, на какие ионы может замещаться тот или иной ион в
процессе метаболизма. Установлено, что ионы К+ могут замещаться в
живых тканях на крупные однозарядные катионы щелочных металлов (Rb+, Cs+), а также на
сходные по размерам ионы NH4+ и Т1+. Напротив, относительно
маленький ион Na+ может
замещаться только на Li+. Интересно, что обмен на ионы Cu+ не происходит,
видимо, из-за склонности Cu+ к образованию ковалентных связей, хотя размеры Cu+ и Na+ сходны.
Очень важно, что ионы Mg2+ и Са2+
в биосистемах не замещают друг друга. Это связано, как полагают, с большей
ковалентностью связи Mg2+ с лигандами по сравнению с Са2+. Еще
более ковалентные связи с лигандами образует Zn2+, он не
замещается на Mg2+, хотя близок к
нему по величине ионного радиуса.
Согласно. К. Б. Яцимирскому, оценку ионности и
ковалентности связей ионов биометаллов с лигандами целесообразно проводить следующим
образом. Ионность связи пропорциональна отношению квадрата заряда иона к
величине ионного радиуса. Это отношение для большинства ионов находится в
пределах от 1 до 5. Только для бериллия это отношение аномально велико и
составляет 11,7. Именно с этим связывают высокую токсичность иона Ве2+.
Ковалентность связи металл—лиганд, по
Яцимирскому, можно оценить как отношение
где Iм и Il
—
потенциалы ионизации (валентных состояний) металла и лиганда соответственно; Sml
—
интеграл перекрывания орбиталей, взаимодействующих при образовании ковалентной
связи. Ковалентность биометаллов, охарактеризованная таким способом, обычно изменяется
в интервале 20—135. При малой ковалентности связи наиболее устойчивыми
оказываются соединения ионов металлов с кислородом. По мере роста
ковалентности все более устойчивыми оказываются соединения со связью
металл—азот и, особенно, со связью металл—сера. Такую же корреляцию дает классификация
Пирсона, согласно которой «жесткая» кислота соединяется с «жестким»
основанием,, а «мягкая» кислота — с «мягким» основанием.
Бионеорганическая химия рассматривает не только
те элементы и их соединения, которые присутствуют в нормально функционирующем
живом организме, но и те элементы (и их соединения), которые, не являясь
составной частью здорового организма, могут оказывать на него то или иное
воздействие, попадая в организм извне. Речь идет о взаимодействии живого
организма с ядовитыми веществами, попавшими в организм случайно или
накопившимися в нем, например, в результате неправильной работы тех или иных
органов (производные свинца, кадмия, ртути и др.).
Надо учитывать, что очень важной является
дозировка различных элементов и их соединений в живом организме. Доказано, что
один и тот же элемент может положительно влиять на организм в целом и
одновременно быть сильным ядом в случае его передозировки. Уже упоминалось, что
цинк принадлежит к числу важнейших биометаллов: ионы Zn2+ входят в состав
нескольких десятков ферментов, катализирующих протекание жизненно важных
процессов. В то же время установлено, что при слишком высоком содержании Zn2+ в тканях он оказывает
канцерогенное действие.
Примером того же типа может быть селен, который,
вообще говоря, не причисляют к биометаллам. Однако в последнее время установлено,
что уменьшение содержания селена в пище, потребляемой человеком за день, с
0,3—0,5 мг (Япония) до 0,1—0,2 мг (США, ФРГ) приводит к резкому возрастанию
числа раковых заболеваний грудной железы у женщин (более чем в 5 раз).
Полагают, что низкое содержание селена в пищевых продуктах, вырабатываемых в
странах с высокоразвитой химической промышленностью, связано с большим содержанием
в атмосфере соединений серы, вытесняющих селен из природных объектов. В Японии
нехватка селена в пище меньше, так как многие пищевые продукты, извлекаемые из
моря, содержат большое количество селена.
В задачи бионеорганической химии входит изучение
строения и биологической роли неорганических соединений. Эти исследования проводят
различными физико-химическими методами, а также методами биологии и биохимии,
включающими и математическое моделирование. Бионеорганические исследования
имеют первостепенную важность для решения задач медицины, охраны окружающей среды,
неорганической технологии. Далее мы кратко рассмотрим свойства и строение
некоторых лигандов, играющих важнейшую роль в биологии, в частности
соединения, закомплексовывающие биометаллы, а затем перейдем к характеристике
свойств важнейших бионеорганических соединений и их роли в процессах
жизнедеятельности животных и растений.
2. Важнейшие биолиганды
Биолиганды — это молекулы или ионы,
взаимодействующие в организме с биометаллами. Многие из них называются
«молекулами жизни». К числу биолигандов относятся главным образом органические
соединения. Однако и неорганические лиганды, хотя их существенно меньше,
играют в процессах метаболизма важную и незаменимую роль. Это неорганические
анионы, такие, как галогенид-ионы (F-, С1-, I-), сульфат - и
нитрат-ионы, а также гидроксил-, фосфат- и карбонат-ионы, образование и
гидролиз которых вносят немалый вклад в энергетическую «копилку» живого
организма. Это, наконец, нейтральные молекулы Н2О, О2, СО2, NH3. Без этих
лигандов метаболизм, питание и сама жизнь организма невозможны.
Поэтому исследование взаимодействия с упомянутыми неорганическими
веществами ионов биометаллов, а также других катионов, попадающих в организм извне, — важнейшая задача
биохимии. Взаимодействия,
реализующиеся в биосистемах, не являются специфическими и рассматриваются в рамках обычных курсов
неорганической химии. Поэтому ниже будут представлены сведения лишь о лигандах,
характерных именно для биосистем или
моделирующих эти системы.
Комплексы с полидентатными и макроциклическими лигандами
Основной особенностью биолигандов является их
принадлежность к числу полидентатных и (очень часто) макроциклических
лигандов.
Как известно, особая устойчивость комплексных
соединений, образованных ионами металла с полидентатными
лигандами, объясняется образованием одной молекулой (или
ионом) лиганда с данным центральным ионом (катионом
металла) одного или нескольких хелатных циклов. Согласно правилу
Чугаева, наиболее устойчивыми являются пятичленные хелатные циклы (для систем
без кратных связей) и шестичленные циклы (для систем с
сопряженными двойными связями). Напомним, что
энергетическая выгодность замыкания хелатных циклов
(хелатный эффект) определяется как энтропийным, так и эн-тальпийным факторами.
Рассмотрим в качестве примера комплексообразование Ni2+ с аммиаком и этилендиамином еп:
В обоих комплексах ион Ni2+ координирует два атома азота. Большая величина Kуст в случае этилендиаминового комплекса, несомненно,
связана с хелатным эффектом: в комплексе [Niеn]2+ имеется пятичленный хелатный цикл, тогда как у комплекса [Ni (NH3)2]2+
— «открытое» строение:
Координационно насыщенные аммиакаты Ni2+ имеют состав [Ni(NH3)4]2+
или [Ni(NH3)6]2+.
Установлено, что разница в величинах констант
устойчивости этих двух комплексов (A lgKуст = 2,5) определяется энтальпийным (∆H= -1,9 ккал/моль) и энтропийным вкладом (∆S = 6,2 кал/град*моль). Разницу в величинах энтальпии
образования этих соединений объясняют тем, что в случае [Nien]2+ двум
атомам азота, входящим в координационную
сферу Ni2+, не
нужно преодолевать взаимного отталкиваия (в отличие от
комплекса [Ni (NH3)2]2+). Атомы азота этилендиамина уже включены в состав одной молекулы («сближены» друг с другом). Кроме того, при образовании [Niеn]2+
меньше энергии требуется для дегидратации лиганда, чем в
случае [Ni (NH3)2]2+:
молекулы аммиака меньше по размеру, чем еп, они
сильнее гидратируются.
Разница в величинах энтропийных факторов при
образовании хелатного и «открытого» комплексов
обусловлена увеличением числа частиц при протекании реакции
тогда как при синтезе в водном
растворе диаммиаката никеля (II) в результате комплексообразования число
частиц не меняется:
что связано с бидентатностью еп и монодентатностью NH3.
Как указывает Яцимирский, кроме хелатного
эффекта в природных металлокомплексах, образованных
биолигандами, часто осуществляется макроциклический
эффект. В качестве примера рассматриваются
термодинамические характеристики комплексов меди с лигандами L` и L" одинаковой дентатности и сходной
природы, но только в L"
цепь замкнута в макроцикл:
Как видно из приведенных данных,
тетрадентатный лиганд L", представляющий
собой макроцикл, при прочих равных условиях образует с Cu2+
комплекс, в 104 раз более устойчивый, чем такой же тетрадентатный лиганд L`,имеющий незамкнутое
цепочечное строение. Природа макроциклического
эффекта в полной мере еще не раскрыта, однако можно полагать,
что вхождение центрального иона металла в готовую «полость»
макроциклического лиганда приносит существенную
энергетическую выгоду по сравнению с ситуацией, когда такой готовой полости нет и ее нужно создавать в процессе комплексообра-зования.
Одним из простейших среди природных
макроциклических лигандов является энниатин — 18-членный
гексадентатный лиганд, включающий кислотные остатки N-метил-валина и о-гидроксивалериата:
Энниатин и подобные ему макроциклические
лиганды выполняют в живых организмах роль «ионофоров»: они
включают в свою полость те или иные ионы металлов и в таком закомплексованном
виде переносят их через биомембраны, регулируя, таким образом, содержание ионов металлов во внеклеточном пространстве и внутри клеток.
В последнее время выполнены важные работы по
моделированию природных систем с металлокомплексами,
образованными макроциклическими лигандами. В качестве
«модельных» лигандов использовались так называемые «короны» (или
краун-эфиры) и «криптаты».
Примером простейших корон, являющихся двухмерными
(плоскостными) лигандами, могут служить следующие:
Дициклогексил-14-корона-4
Бензо-18-корона-6
Номенклатура краун-эфиров, как видно из
приведенных названий и формул, указывает на общее число атомов
в макроцикле и число гетероатомов, формирующих
полость короны и выполняющих функции доноров.
Экспериментально установлено, что устойчивость
комплексных соединений ионов металлов с коронами
определяется соотношением размеров иона металла и
полости короны. Наибольшая прочность макроциклических
комплексов достигается, когда полость плотно «обхватывает»
ион металла. Если полость слишком велика или мала, устойчивость
комплексов уменьшается.
Те же закономерности были установлены для
систем, в которых комплексообразование ионов металлов
осуществляется с помощью макроциклических лигандов —
криптатов, представляющих собой трехмерные лиганды с полостью, обрамленной
тремя углеродными цепями, включающими гетероатомы.
Общая формула криптатов имеет вид:
Таким образом, криптаты можно рассматривать
как бициклические кислород-донорные лиганды с концевыми
атомами, роль которых выполняют третичные атомы азота.
Полагают, что криптаты могут обладать большой
избирательностью (селективностью) по отношению к
биометаллам, например, природный макроциклический лиганд
валиномицин селективен к ионам К+. Ниже
приведены значения lgКуст
комплексов криптатов и ионов щелочных металлов, образованных
лигандами различной дентатности. Число донорных атомов в
криптате влияет на размеры полости этого трехмерного
макроциклического лиганда и, следовательно, на
соотношение размеров комплексообразующего иона металла и полости, а значит и на устойчивость образующегося комплекса:
Интересно, что оптимальный лиганд для Li+ содержит в полости макроцикла
пять донорных атомов. Увеличение числа донорных атомов
и соответственно размеров полости приводит к уменьшению стабильности криптата лития. Для иона Na+ оптимальные размеры полости криптата отвечают
6-дентатному лиганду, для иона К+ — 7-дентатному.
Для иона Rb+ устойчивость комплекса в оптимальных
условиях ниже, чем для К+, и еще более она падает в
случае иона цезия — самого большого по размерам среди ионов
щелочных металлов. По-видимому, независимо от размеров
полости для большого иона Cs+ прочность связи с лигандом мала из-за уменьшения энергии электростатического взаимодействия Cs+—лиганд. Итак, исследование криптатов щелочных
металлов показывает, что, регулируя состав и геометрию
макроциклических лигандов, можно добиться их высокой селективности
по отношению к ионам металлов, входящих в состав комплексов.
Состав и строение природных ионофоров, упрощенными моделями которых являются
краун-эфиры и криптаты, сложны и многообразны. Понятно поэтому,
что в биосистемах может быть достигнута высокая селективность
действия макроциклических лигандов, это и определяет их «узкую
специализацию» в процессах метаболизма.
Биополимеры, на основе которых строится комплексообразование в биологических системах
Наиболее важными биополимерами,
обеспечивающими процессы обмена веществ в животных и растительных организмах,
в том числе процессы, протекающие с участием комплексных
соединений металлов, являются полисахариды, белки и
нуклеиновые кислоты.
Среди полисахаридов наибольшее значение имеют крахмал,
гликоген
и целлюлоза. Основным звеном в построении полимерных цепей полисахаридов являются остатки D-глюкозы. Нециклическая D-глюкоза легко
циклизуется, образуя две равновесные формы:
При полимеризации α- и
β-формы D-глюкопиранозы соединяются в полимерную цепь через кислородные мостики:
|
Если полимеризуется α-форма, то цепь полимера оказывается разветвленной
— получается крахмал и гликоген. При полимеризации β-формы образуется цепочечный неразветвленный
полимер — целлюлоза, которая, как известно, обладает
волокнистым строением.
Полисахариды, как видно из приведенных формул,
имеют в своем составе кислородные атомы, способные
проявлять донорные функции. Таким образом, полисахариды, в виде которых организм
запасает углеводы (крахмал, гликоген) и которые
используются для построения оболочек растительных клеток
(целлюлоза), являются полимерными лигандами.
Другой тип
биополимерных лигандов — белки (протеины). Белки
представляют собой полимерные образования, в которых в
том или
ином порядке чередуются 23 α-аминокислоты. Строение всех аминокислот может быть описано
формулой
Различаются они только природой
радикала R. α-Аминокислоты, вступая в реакцию полимеризации,
образуют пептидную цепь:
Подобно тому как из 32 букв алфавита путем их
различного сочетания можно составить огромное количество слов, так из 23 α-аминокислот посредством их
сочленения в том или ином порядке получается все
многообразие белковых тел, существующих в природе, образуется так называемая
первичная белковая структура. Кроме того, рассматривают
вторичную, третичную и четвертичную структуру.
Вторичная структура (α-
и β-конформации)
возникает в результате взаимодействия полипептидных цепей
друг с другом. α-Конформация имеет спиралеобразное
строение, каждый виток спирали содержит от трех до семи
аминокислотных фрагментов. Взаимодействие между
соседними полипептидными цепями в такой спирали осуществляется
посредством водородных связей, образованных карбонильным кислородом
одной цепи с иминогруппой другой цепи:
Редко встречающаяся β-конформация содержит вытянутые друг возле друга
неспиральные полипептидные цепи.
Четвертичная структура возникает в результате
объединения глобул в еще более сложную структуру.
Свойства белков как биолигандов определяются
содержанием в полипептидных цепях донорных атомов азота и
кислорода, которые могут участвовать в образовании хелатных
циклов и макроциклических комплексов. Кроме того, к полипептидным цепям через
различные функциональные группы могут быть привязаны порфириновые кольца. Порфирин содержит четыре пиррольных ядра (с различными заместителями):
Как видно из схемы, порфирин представляет
собой пример макро-циклического лиганда с четырьмя донорными
атомами азота, которые координируются ионами металла, если
создаются условия для вытеснения двух протонов порфирина
и замещения их на ионы металла. Размер полости порфирина
составляет около 2Ǻ (диаметр). Порфирин
принадлежит к числу «жестких» лигандов, структура которых (и
размер полости) мало зависит от природы координируемого иона металла. Порфириновые металлоциклы содержатся в хлорофилле и гемоглобине. Строение порфиринсодержащих комплексов биометаллов будет рассмотрено
дальше.
Нуклеиновые кислоты — третий вид наиболее важных
биополимерных лигандов. Роль нуклеиновых кислот в
биосистемах состоит в хранении и передаче информации о
строении синтезируемых организмом белков. Нуклеиновые кислоты
состоят из мономеров — нуклеотидов. Каждый нуклеотид содержит
фрагменты углевода, гетероциклического основания и остаток фосфорной кислоты.
Нуклеотиды соединяются в нуклеиновые кислоты по следующей схеме:
Примером гетероциклических оснований могут служить аденин
и урацил:
В качестве углеводного компонента нуклеиновых
кислот выступают рибоза и продукт ее восстановления —
дезоксирибоза:
В зависимости от природы углеводного фрагмента
нуклеиновые кислоты делятся на две группы: рибонуклеиновые
(РНК) и дезоксирибонуклеиновые (ДНК) кислоты. ДНК в растворах
имеют строение двойных спиралей. Внутрь спирали обращены
гетероциклические основания, скрепленные друг с другом
водородными связями, наружу обращены фосфатные
группировки. Совершенно ясно, что ДНК и РНК обладают
свойствами лигандов: донорные атомы имеются во всех фрагментах
нуклеиновых кислот.
Кроме белков, полисахаридов и нуклеиновых
кислот в биосистемах обычно присутствует большое число
других химических соединений, проявляющих свойства лигандов
и обладающих биологической активностью. Среди них
особенно важную роль играют различные органические кислоты,
как насыщенные, так и ненасыщенные, например
аскорбиновая кислота:
производные фосфорной кислоты (такие, как аденозинфосфаты, липиды) и др.
3. Биологическая роль
неорганических соединений
Биологическая роль неорганических веществ (О2, СО2, N2 и т. д.), а также ионов металлов и соединений,
включающих эти ионы и атомы металлов, связанные
ковалентно, чрезвычайно важна и многообразна. Один из
основных процессов, связанных с участием неорганических соединений,
— процесс фотосинтеза. Именно взаимодействие Н2О и СО2 — двух неорганических
соединений — приводит (при катализирующем
действии хлорофилла — магниевого комплекса порфирина) к синтезу крахмала С6Н12О6 с выделением кислорода:
Эта реакция проходит через большое число
стадий, но суть фотосинтеза состоит все же в соединении
неорганических веществ в углевод. Углеводы, синтезируемые
в растениях, потребляются травоядными животными. В результате
пищеварения и дальнейших сложных превращений в организме
травоядных образуются белки и жиры, служащие
пищей для хищников и всеядных животных. К числу последних может
быть отнесен и человек. Источником энергии, необходимой для жизнедеятельности человека и животных, являются белки, жиры и углеводы, содержащиеся в продуктах питания растительного и животного происхождения. Окисляясь (неорганическим) молекулярным кислородом, эти вещества, вернее продукты их деструкции, дают организму энергию, затрачиваемую на другие жизненно важные химические процессы и превращаемую в механическую энергию (движение), электрическую энергию и др.
Уже упоминалось, что важнейшую роль в
процессах метаболизма играют ионофоры, регулирующие содержание
акваионов щелочных и щелочноземельных металлов во внеклеточном и
внутриклеточном пространстве, а также ферменты. Ферменты —
всегда белковые вещества. Они ускоряют или ингибируют важнейшие процессы в
организме, способствуют переносу в тканях кислорода и
углекислого газа, переносу электронов, ускорению
гидролитических процессов.
Роль акваионов металлов и металлсодержащих
комплексов в живых организмах состоит в регуляции процессов,
связанных с получением, преобразованием и распределением в
организме энергии, выделением вредных для организма
продуктов реакции.
Рассмотрим на ряде примеров биологическую
роль акваионов металлов и их комплексов с биолигандами.
Транспорт ионов металлов и других
неорганических компонентов в растительных и животных
организмах
Для нормального функционирования живых
организмов необходимо строго определенное распределение
химических веществ по различным частям организма. В тканях
млекопитающих действует система транспорта ионов натрия или
калия, получившая название «натриевый (или калиевый)
насос». Важнейшую роль играет также транспорт железа и
других биометаллов.
Натриевый насос обеспечивает необходимое
соотношение концентраций ионов Na+ и К+ во внеклеточном и
внутриклеточном пространстве. Установлено, что в
большинстве клеток животного организма [К+] составляет
0,12—0,16 моль/л, тогда как [Na+] в тех же клетках не превышает 0,01 моль/л. Во
внеклеточной жидкости соотношение обратное: [Na+]≈0,15
моль/л, а [К+] меньше,
чем 0,004 моль/л. Таким образом, существует
значительный градиент концентраций ионов К+ и Na+ между внеклеточным и внутриклеточным
пространством. Такое распределение не может быть
самопроизвольным, очевидно, требуется затрата энергии,
чтобы ионы К+ накапливались внутри клеток, а ионы Na+ оттуда выводились.
Установлено, что «насос», накачивающий ионы К+ в клетки к выкачивающий
оттуда ионы Na+, т. е.
действующий против концентрационного
градиента, работает с помощью фосфатопротеина, который образует с ионами К+ более прочные соединения (в силу соответствия размеров иона К+ и полости
ионофора), чем с ионами Na+. В составе комплекса с фосфатопротеином ион К+ проходит
через клеточную мембрану. Во внутриклеточном пространстве
фосфато-протеин взаимодействует с
аденозинтрифосфатом. Новый лиганд образует более прочное
соединение с ионами Na+,
нежели с ионами К+ и выводит ионы Na+ из клетки во внеклеточное пространство.
Железо в виде ионов Fe2+, Fe3+ и биокомплексов
необходимо организму животных и человека для
выполнения важнейших жизненных функций, таких, например, как перенос кислорода
и катализ окислительно-восстановительных
процессов, служащих одним из главных источников энергии. В организме животных и человека железо накапливается и сохраняется в печени, селезенке и
костном мозге в виде белковых
образований — ферритина и гемосидерина. Белковая часть ферритина представляет собой сферическое
образование (внешний диаметр около
120 Ǻ) с внутренней полостью диаметром около 75 Ǻ. В полости ферритина находится мицелла, состоящая
из гидратированного и
гидролизованного фосфата Fe(III). Масса сухого остатка, содержащего железо, составляет
23% от массы ферритина (в гемосидерине железа еще больше).
Транспорт железа от ферритина к красным
кровяным тельцам происходит с помощью белка трансферрина, очень
прочно связывающего Fe (III) в хелат. Установлено, что хелаты Fe(III), образованные белками типа трансферрина, переносят
железо через биомембраны, тогда как сам по себе фосфат
железа, содержащийся в ферритине и гемосидерине, преодолеть
этих преград не может.
Транспорт О2 в организме животных
и человека осуществляется железосодержащими комплексами
— гемоглобином и миоглобином. Оба этих белка содержат
«гем-группы», представляющие собой порфириновый комплекс
железа:
Гемовая группа присоединяется к белковой части
молекулы гемоглобина и миоглобина путем координации
гистидинового атома азота белка ионом железа гемовой
группы. Таким образом, в координационную сферу иона железа
входит пять атомов азота (четыре атома азота порфирина, один атом азота
белкового гистидина). Шестое координационное место занимает Н2О или О2.
Гемоглобин имеет молекулярную массу 64 500 и
включает четыре гем-группы. Миоглобин сходен с гемоглобином
по строению, но содержит только одну гем-группу. Гемоглобин
почти так же хорошо, как миоглобин, связывает кислород при высоком давлении
кислорода, но, когда давление кислорода падает, преимущество
в связывании О2 имеет
миоглобин. Падение давления О2 наблюдается в тканях мышц, потребляющих кислород. Результатом использования кислорода является накопление в мышцах СО2 и, как следствие, понижение рН. Это еще
более способствует высвобождению О2 из гемоглобина и передаче кислорода миоглобину. Таким образом, и гемоглобин, и миоглобин участвуют в переносе кислорода.
Теряя кислород, железо в гемоглобине (форма
дезоксигемоглобина, КЧ железа = 5) переходит в высокоспиновое
состояние. Ослабление связи с атомами азота порфирина
приводит к выходу атома железа из плоскости кольца
порфирина (на 0,7—0,8Ǻ). Напротив, вследствие
присоединения кислорода к гемоглобину образуется низкоспиновый октаэдрический комплекс, железо в котором находится в плоскости порфиринового кольца (КЧ железа = 6). Хотя связывание молекулярного кислорода гемоглобином и миоглобином сопровождается ослаблением связи O = O в молекулярном кислороде из-за размещения π-дативных
электронов железа на разрыхляющих орбиталях О2, этот процесс сам по себе не сопряжен с необратимым
переносом электрона, поэтому его обычно не причисляют к ферментативным
окислительно-восстановительным реакциям. Отметим, однако,
что разрыхление связи O = O в не может не активировать окислительные реакции.
Например, можно рассматривать взаимодействие
активированной формы О2 с восстановленной формой субстрата StH2, сопровождающееся переходом его в окисленную (дегидрированную)
форму St:
При этом кислород превращается в Н2О
и Н2О2 с выделением энергии.
Металлсодержащие ферменты
Далеко не все ферменты, катализирующие
биологически важные процессы в организме животных и
растений, содержат ионы металлов. Однако металлсодержащих
ферментов только в организме человека несколько сотен, и их
биологическая роль чрезвычайно важна. Нарушение
структуры или удаление из организма даже одного из них приводит к тяжелым расстройствам функций организма, а затем и к его гибели.
Металлсодержащие ферменты представляют собой
координационные соединения, и поэтому их исследованием
занимается неорганическая химия или, точнее, координационная
химия.
Рассмотрим строение и биологическую роль
нескольких металлоферментов.
Каждый фермент состоит из двух частей:
кофермента и апофермента. Кофермент — это легко отделяемая
часть фермента. В металлоферментах ион металла
составляет основную часть кофермента. Апофермент—остальная
часть фермента, которая в отсутствие кофермента не
проявляет ферментативной активности.
Обычно рассматривают две группы
металлоферментов, различающихся по типу катализируемых
ими реакций: ферменты, катализирующие реакции гидролиза, и
ферменты, катализирующие протекание окислительно-восстановительных реакций.
Ферментативный катализ реакций гидролиза
Реакции, протекающие в организмах животных и
растений с участием воды, играют важнейшую роль в процессе
обмена веществ и служат одним из основных источников
"энергии, запасаемой организмом.
Реакции гидролиза катализируются обычно теми
металлоферментами, которые содержат ионы Са2+,
Mg2+, Zn2+ и Мn2+. Хотя ион Мn2+ легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, в ходе гидролитических реакций он, как и все упомянутые ионы, не меняет степени окисления.
Наиболее хорошо изучены строение и
биологическая роль двух из металлоферментов,
катализирующих гидролитические процессы,— цинксодержащих
ферментов карбоангидразы и карбоксилазы. Отметим,
однако, что только в организме человека содержится несколько десятков цинксодержащих ферментов, различающихся по своему строению и функциям.
Карбоангидраза состоит из больших белковых молекул с
молекулярной массой 430 000. Каждая из таких макромолекул содержит 260 аминокислотных остатков. Форма молекулы карбоангидразы — эллиптическая, размеры ее (40x45x55) А3. Эллиптическая молекула
карбоангидразы имеет полость, причем аминокислоты,
составляющие белок апофермента, расположены так, что
гидрофобные их части как бы выстилают внутреннюю полость
макромолекулы. В одной молекуле фермента содержится только один
ион Zn2+,
который находится вблизи центра полости карбоангидразы.
Координационный полиэдр комплекса, центральным ионом
которого является Zn2+, представляет собой искаженный тетраэдр. Три положения в
координационной сфере Zn2+ занимают донорные атомы азота из имидазольных групп аминокислоты гистидина:
Четвертое координационное место занято молекулой Н2О или ионом ОН-. Фермент карбоангидраза содержится в красных
кровяных тельцах. Установлено, что карбоангидраза примерно
в 106 раз ускоряет реакцию образования
бикарбонат-иона и обратную ей реакцию распада
НСО3-:
Рассмотрим предполагаемый «концертный»
механизм действия карбоангидразы. Ион Zn2+, входя в состав несимметрично построенного
координационного соединения (имеющего по этой причине напряженную структуру), обладает высокой реакционной
способностью. Столкновение на активном
центре карбоангидразы иона Zn2+, СО2 и иона ОН- в полости карбоангидразы приводит к активации всех участвующих в реакции веществ, в результате чего быстро образуется бикарбонат цинка:
Следующий этап процесса состоит в обмене
образовавшегося бикарбонат-иона на Н2О или ОН-, т.
е. в высвобождении активного центра фермента для
последующих актов катализа.
Установлено, что ингибирование реакции
синтеза и распада бикарбонат-ионов достигается введением в
координационную сферу иона Zn2+ лигандов, образующих более прочную связь с Zn2+, чем с НСО3-,Н2О
или ОН-. Такими являются
ионы CN-, N3-, S2O42- и др. Так как в некатализируемых условиях (в присутствии CN-, N3- и т. д.) синтез
НСО3- и
его распад протекают слишком медленно, физиологические
требования не выполняются, нормальное состояние организма нарушается.
Каталитическая активность карбоангидразы не
понижается при замене Zn2+ на ион Со2+, в других случаях активность фермента либо падает, либо исчезает.
Карбоксипептидаза представляет собой фермент,
вырабатываемый поджелудочной железой млекопитающих. Так же
как карбоангидраза, этот фермент содержит один ион Zn2+ на одну белковую макромолекулу, молекулярная масса которой 34300. Биологическая роль карбо-ксипептидазы заключается в катализе процесса гидролиза пептидов —
разрыве пептидной связи на карбоксильном конце пептидной цепи:
Ион Zn2+ в карбоксипептидазе, так же как в карбоангидразе, находится в полости
активного центра фермента, но только два места в его
координационной сфере заняты азотом имидазольных остатков гистидина.
Третье место занято кислородом другой аминокислоты — глутамина.
Четвертое координационное место в координационной сфере Zn2+ принадлежит молекуле воды. Таким образом, и в
этом ферменте координационная сфера Zn2+ несимметрична, что, по-видимому, обусловливает напряженность структуры фермента и является обязательным условием каталитической активности комплексных соединений. Предполагают, что одной из важных стадий каталитического процесса,
протекающего с участием карбоксипептидазы, является координация ионом Zn2+ атома кислорода карбонила пептидной цепи
с вытеснением Н2О,
занимающей одно место в координационной сфере. Координация
цинком карбонильного кислорода ослабляет связь С—N в
пептидной цепи, что облегчает ее разрыв, сопровождающийся гидролизом. Гидролиз разорванной цепи приводит к ослаблению координации карбонильного кислорода пептидной цепи ионом Zn2+. Происходит вытеснение
молекулой Н2О, затем вновь следует координация ионом Zn2+ карбонильного кислорода
неразорванной цепи и т, д, Ферментативная
активность карбоксипептидазы сохраняется, если Zn2+ заменить на ион Со2+, так же как
в случае карбоангидразы. По-видимому, это связано с очень
близкими величинами констант устойчивости (т. е. сходными термодинамическими,
характеристиками) аналогичных комплексов Zn2+ и Со2+, а также одинаковыми
размерами этих ионов. Замена Zn2+ в карбоксипептидазе на Gd2+, Hg2+, Cu2+, Pb2+ приводит к исчезновению каталитической
активности фермента.
К группе ферментов, катализирующих процессы
гидролиза, относятся также киназы, ускоряющие перемещение
различных фрагментов биолигандов (например, ионы РО3-)от
одного биополимера к другому. Все киназы содержат ионы
М2+. Аминопептидазы (ионы Mg2+, Zn2+, Mn2+, Ca2+—кофермент) катализируют гидролиз пептидов, при этом
каждый из большого числа ферментов, входящих в эту группу, ускоряет разрыв пептидной связи именно для данного сочетания разноименных аминокислот в пептидной цепи. Фосфатазы катализируют гидролиз сложных эфиров на основе ортофосфорной кислоты.
Ферментативный катализ окислительно-восстановительных реакций
Окислительные реакции, протекающие в живом
организме с участием молекулярного кислорода, вносят основной
вклад в накопление организмом энергии.
Окислительно-восстановительные реакции в отсутствие катализатора
всегда протекают медленнее, чем реакции обмена ионов (тоже
не катализируемые), например реакции гидролиза. Поэтому роль ферментативного катализа в ускорении окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, является особенно важной.
Окислительно-восстановительные реакции в организме катализируются
ферментами, содержащими ионы цинка, железа, меди, молибдена,
кобальта. Роль металлсодержащих групп в ферментах, катализирующих
окислительно-восстановительные процессы, изучена недостаточно.
Однако ясно, что ион металла в ферменте
не всегда входит в активный его центр. В ряде случаев
ионы металла определяют лишь третичную и
четвертичную структуру белка, образующего апофермент,
а сам по себе кофермент ионов металла не содержит. Тем не
менее роль металла остается крайне важной — замена ионов одного металла на другой меняет структуру фермента и его активность.
Из металлсодержащих ферментов, катализирующих
окислительно-восстановительные процессы, наиболее изучены
цинксодержащие дегидрогеназы, а также железосодержащие
ферменты.
К числу ферментов, катализирующих
окислительно-восстановительные реакции, относятся гемсодержащие ферменты —
цитохромы. Атомы железа в цитохромах, так же как в
гемоглобине и миоглобине, координируют пять атомов
азота (порфирина и гистидина), шестое координационное место
занимает атом серы аминокислоты — метионина. Известно 50 видов
ферментов этого типа, несколько различающихся по
составу органической его части. Железо в цитохромах играет роль переносчика электронов — оно принимает электроны от восстановителя и передает их окислителю. Окислителем может быть и кислород, но он не участвует в координации железа, входящего в состав цитохромов, поскольку железо в цитохроме имеет полностью насыщенную
координационную сферу.
Среди гемсодержащих ферментов, катализирующих
окислительно-восстановительные реакции, также большое
значение имеют гем-белки — каталаза и пероксидаза,
ускоряющие распад перекиси водорода. Последняя образуется в
результате катализируемого ферментами взаимодействия
восстановленных форм субстратов с молекулярным кислородом.
Кроме гемсодержащих ферментов известно
большое число металлсодержащих ферментов, имеющих «негемовое» строение. К их
числу принадлежат ферредоксины, играющие в
живых организмах, подобно цитохромам, роль переносчиков электронов.
Ферредоксины имеют молекулярную массу от
6000 до 12 000. Атомы железа в них окружены четырьмя атомами серы:
Концевые атомы серы принадлежат цистеиновому
фрагменту белка. Считают, что важную роль источника (или
«ловушки») электронов играет группировка Fe4S4,
содержащаяся в каждом из ферредоксиновых белков.
Окислительно-восстановительные реакции
катализируются также металлоферментами, включающими медь и
другие металлы. Важное значение имеет оксидаза аскорбиновой кислоты,
содержащаяся в растениях и микроорганизмах. Молекулярная
масса оксидазы 140 000, на одну такую белковую глобулу
приходится восемь атомов меди. Как показывает название, оксидаза
катализирует переход аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую
кислоту. Медь также содержится в белке-гемоцианине, который
способен связывать молекулярный кислород (О2 на
два атома меди). Используется гемоцианин для транспорта кислорода
в организмах низших животных.
К числу ферментов, катализирующих перенос
электронов, т. е, окислительно-восстановительные процессы, относится
нитрогеназа, содержащаяся в азотистых бактериях. Нитрогеназа
катализирует связывание атмосферного азота. С использованием меченого азота (15N2) показано, что бактерии восстанавливают N2 в первую очередь до аммиака.
Этот процесс происходит только в присутствии Mo, Fe и Mg. Установлено, что нитрогеназа состоит из двух
белков (молекулярная масса 250 000 и 70 000), каждый из
которых по отдельности не активен.
Только в совместном присутствии эти белки
проявляют каталитический эффект. В одном из белков
содержится на одну глобулу один-два атома Мо, 15 атомов Fe, большое количество серы; во втором—молибдена нет. имеются два атома
железа и два атома серы (неорганической, не входящей в состав белка).
Световая энергия, запасенная хлорофиллом,
расходуется на протекание эндотермической реакции, которая
называется реакцией фотосинтеза:
Механизм фотосинтеза в полной мере не изучен.
Известно только, что в стадиях фотосинтеза принимают участие
комплексы четырех металлов (включая магний хлорофилла).
Так, установлено, что в стадии переноса электрона,
завершающейся отщеплением молекулярного кислорода, участвует
комплекс марганца; на последующих стадиях в
реакции вступают комплексы железа (ферредоксин, цитохромы) и меди (пластоцианины).
Таким образом, роль хелатных комплексов
металлов в регулировке сложнейших процессов, протекающих в
живых и растительных организмах, чрезвычайно важна
и многообразна. Отметим еще некоторые из биологически
важных процессов, связанных с участием неорганических
соединений или ионов.
Другие биологические функции
неорганических соединений.
Роль ионов Са2+ в организмах
животных и растений сложна. Больше всего кальция содержится в
костной ткани. Кристаллы кости имеют приблизительный
состав Са10(Р04)6(ОН)2 и, таким образом, относятся к числу гидроксилапатитов. Минеральная часть кости включает, кроме того, карбонаты, фториды, цитраты и гидроокиси металлов, среди
которых, кроме Са2+, есть Mg2+, Na+ и К+.
Неорганическая часть кости составляет только 0.25 ее массы —
остальное органические компоненты.
Среди наиболее важных функций Са2+
— его роль в ферментативных системах, в том числе как
регулятора сокращения мышц, передатчика нервного импульса, а
также в системе свертывания крови.
В организм кальций вводится в виде среднего
фосфата, содержащегося в пище. В пищеварительном тракте под
влиянием кислой среды средний фосфат преобразуется в хорошо
растворимые кислые фосфаты СаНРО4 и Са(Н2РО4)2.
Именно кислые фосфаты всасываются в кишечнике и переходят в
плазму крови.
Концентрация ионов Са2+ в крови
человека составляет обычно 0,0022—0,0028 моль/л.
Примерно половина кальция находится в виде акваионов,
способных проходить через мембраны. Другая часть связана
с белком (альбумин) и через мембраны не проходит. Интересно, что концентрацию кальция можно определить, используя биологический тест — по частоте сокращения сердца лягушки (или черепахи). Этот способ определения концентрации незакомплексованного Са2+ был использован для определения Куст хелатных комплексов кальция в неорганических исследованиях.
Ионы Са2+ наряду с ионами К+
и Mg2+
влияют не только на частоту сокращения мышц, в том числе сердечной мышцы, но и
на действие сердечных гликозидов (типа наперстянки
шерстистой — Digitalis). Известно, что при передозировке гликозидов сердце останавливается. Введение при этом ионов К+ и Mg2+ в мышцу сердца ослабляет действие
гликозидов, а введение Са2+ — усиливает. Однако ионы Са2+
можно связать в прочный комплекс, например с ЭДТА. Так, если вовремя ввести ЭДТА в мышцу остановившегося сердца, оно вновь начинает биться.
Переизбыток Са2+ оказывает
нежелательные воздействия на организм — происходит «образование
камней», «отложение солей» и т. д. Так как ионы Са2+
и Mg2+
входят в состав ткани стенок бактериальных клеток, изменение
содержания ионов Са2+ в системе может привести
к гибели микроорганизма. Такой эффект наблюдается, в частности,
если в систему ввести ЭДТА или другой комплексон высокой дентатности.
ЭДТА, связывая Mg2+ и Са2+ в прочный комплекс, разрушает
стенки бактериальных клеток, что и приводит к гибели микроорганизмов. Вымывание из организма ионов Са2+ и других
полезных ионов происходит при использовании
комплексонов и хелатообразователей для удаления из
организма ионов токсичных металлов, таких, как Hg2+, Pb2+ и др. Чтобы уменьшить вымывание ионов Са2+ при лечении тех или иных заболеваний, в организм вводят ЭДТА в виде кальциевого комплекса СаЭДТА2-.
Ионы щелочных металлов, как уже упоминалось,
выполняют в живых и растительных организмах многообразные
функции. Это относится не только к ионам Na+ и К+. Установлено, что прием
препаратов, содержащих ионы Li+ и Rb+, облегчает состояние больных, у которых обнаружен маниакально-депрессивный синдром.
Передозировка в организме ионов металлов,
принадлежащих к числу «металлов жизни», а также случайное
введение ионов других металлов (например, Hg2+, Be2+, Cd2+, Pb2+) вызывают тяжелые нарушения жизнедеятельности
организма. В эт,их случаях лечение проводят, используя
медикаменты (детоксиканты), проявляющие свойства лигандов
специфического действия.
Предложено использовать для выведения из
организма ионов металлов, проявляющих токсический эффект,
следующие лиганды.
Этилендиаминтетраацетат (ЭДТА) — в виде соли
кальция — выводит из организма Pb2+, V(IV), V(V).
Если ЭДТА применяют дли регулировки свертывания
крови, то вводят натриевую соль, чтобы понизить [Са2+].
Ауринтрикарбоксилат или салицилат (натрия)
вводят в организм для закомплексовывания бериллия.
Комплексы Ве2+ с этими лигандами проходят
через биомембраны, и таким образом Ве2+ может быть удален из организма.
D-пеннициламин (HSC(CH3)2—CHNH2—COOH)
используют для специфического связывания Сu2+ и выведения меди из организма, в частности, если в результате передозировки или неправильного функционирования организма в печени, мозге и почках накапливается медь (болезнь Вильсона, лейкемия и др.).
Димеркаптал СН2ОН—CHSH—CH2SH закомплексовывает и выводит из организма Hg, As, Те, Tl, Au.
Ферриоксимин-В-полигидроксамовая кислота используется
для специфического связывания и выведения из организма
избытка железа при заболевании «сидерозис».
Многие лекарства, применяемые в медицинской
практике, представляют собой лиганды, ингибирующие действие
активных центров металлов-ферментов путем координационного
насыщения ионов металлов. Например, введение в организм диакарба
приводит к подавлению ферментативной активности карбоангидразы, катализирующей реакцию связывания воды и СО2в бикарбонат-ион. Ингибирование карбоангидразы
диакарбом достигается вследствие координации ионом Zn2+ атома серы диакарба. В результате координация Н2О и СО2 цинком прекращается, вода не
связывается в НСО3-я выводится из организма — достигается
диуретический эффект. К той же группе лекарств относится дисульфурам
который блокирует ионы Сu2+ в ферменте, катализирующем окисление
ацетальдегида. Это лекарство используется при лечении алкоголизма, поскольку накопление ацетальдегида в организме вызывает неприятные ощущения и отвращение к алкоголю.
Многие яды действуют по аналогичному
механизму. Например, угарный газ и цианиды блокируют ионы
железа в гемоглобине и делают невозможным перенос О2
от легких к периферийным тканям. Организм «обескислороживается»
и гибнет.
Действие многих лекарств основано на
способности комплексных соединений ионов металлов проходить через биомембраны,
тогда как акваионы и лиганды, взятые в отдельности,
такой способностью обладают в очень малой степени либо вообще
не обладают. Примером могут быть антибиотики, активность которых существенно
возрастает в присутствии ионов металлов. То же относится
к противогрибковым препаратам типа 8-оксихинолината Fe (III). Установлено, что только совместное присутствие акваионов Fe3+*aq и 8-оксихинолина дает антигрибковый эффект. Очевидно,
что образующийся комплекс железа (III) проходит через стенки клеток грибков и вызывает их гибель.
Интересные данные получены в последнее время
о катионных комплексах типа Co(NH3)63+, Co(NH3)5O22+ и комплексах железа, рутения и других
переходных металлов с нейтральными лигандами типа фенантролина
и дипиридила. Оказалось, что эти (вероятно, и другие) катионные
комплексы переходных металлов сходны по геометрии и плотности
положительного заряда с «головкой» ацетилхолина [(CH3)3N+](CH2)2COOCH3.
Ацетилхолин является действующим началом яда кураре,
вызывающего паралич нервных окончаний. Указанные катионные
комплексы вызывают подобное действие, об этом следует помнить,
когда в практикумах по неорганической, аналитической я координационной химии
проводится синтез такого рода комплексных соединений.
Изучение биологической
активности неорганических соединений только начинается.
Интерес к испытанию их биологической активности резко
возрос после открытия в 1969 г. противораковой активности соли
Пейроне — цис-дихлородиамминплатины(Н). Было замечено, что электролиз раствора NH4CI с использованием платиновых электродов приводит
к потере способности воспроизводства у кишечной палочки Е. Соli. Это отнесли к положительному действию соли Пейроне, присутствующеи в
растворе. Поскольку антираковое и антимикробное действие симбатны, соль
Пейроне была испытана на антираковое действие и показала высокую эффективность.
Сейчас проводятся поиски столь же эффективных, но менее токсичных медикаментов.
Установлено, что антираковое действие зависит от строения комплексов платины (и
других металлов). В частности, транс-изомер дихлородиамминплатины(П) не
проявляет антиракового действия. Замена атомов С1 на Вr и I делает неактивными и цис-изомер.
Бионеорганическая химия и охрана
окружающей среды
Бионеорганические аспекты экологии имеют большое
значение. В частности, внедрение в химическую технологию и сельское хозяйство
реагентов, способных закомплексовывать ионы металлов, вызывает нежелательные
сдвиги природных равновесий. Можно упомянуть, например, действие комплексонов,
сбрасываемых в больших количествах в природные водоемы предприятиями,
применяющими эти реагенты для «умягчения» воды: фотопромышленностью, красильной
(текстильной и полиграфической) промышленностью, энергетикой (введение в воду
паровых потоков и отопительной сети комплексонов для предотвращения
осадкообразования), нефтяной и цементной промышленностью (предотвращение
солеотложений в трубах, замедление схватывания бетона), сельским хозяйством
(для борьбы с хлорозом и анемией вводят железо в почву или в пищу животных в
виде комплексонатов, не подвергающихся гидролитическому разрушению и легко
усвояемому животными, в отличие от акваионов Fe (II), Fe(III) в растворах простых солей). Комплексоны, попадая в
природные водоемы, вызывают растворение осадков токсичных металлов,
десятилетиями накапливающихся на дне морей и океанов. Переходя в раствор в виде
комплексонатов, ионы Hg2+, Zn2+, Cd2+, Pb2+ и других
токсичных металлов проникают через биомембраны и отравляют живые организмы.
Присутствие комплексонатов в природных водах вызывает гипоксию (недостаток
кислорода), а вследствие этого гибель планктона и в конце концов гибель высших
животных, стоящих в конце экологической цепи. Кислород тратится на окисление
ионов металлов, например на переведение Fe(II) в Ре(III). Комплексоны этому способствуют, так как стабилизируют высшие
степени окисления металлов, которым отвечают наиболее, устойчивые комплексы.
Поэтому нельзя не отметить важность работ, посвященных синтезу, исследованию и
разработке методов использования комплексообразующих агентов, которые легко бы
обезвреживались, попадая в условия сброса. Интерес, на наш взгляд,
представляют комплексоны типа этилендиаминдиянтарной кислоты. Эти соединения,
обладая высокой комплексообразующей способностью, в природных средах быстро
дезактивируются и не смещают установившегося равновесия.
В плане охраны окружающей среды могут рассматриваться и работы по
моделированию процесса связывания атмосферного азота. Замена энергоемкого
производства синтезом азотсодержащих соединений в мягких условиях (подобно
условиям связывания N2 азотистыми бактериями) приведет в конечном итоге к
сбережению природных ресурсов и охране биосферы.